Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων του «Πρωτεΐνη»

5 bytes αφαιρέθηκαν ,  πριν από 9 έτη
καμία σύνοψη επεξεργασίας
Οι πρωτεΐνες είναι μεγάλα σύνθετα [[βιομόριο|βιομόρια]], με [[μοριακό βάρος]] από 10.000 μέχρι πάνω από 1 εκατομμύριο, αποτελούμενα από [[πρωτεϊνογενετικά αμινοξέα|αμινοξέα]], τα οποία ενώνονται μεταξύ τους με [[πεπτιδικός δεσμός|πεπτιδικούς δεσμούς]] σχηματίζοντας μια γραμμική αλυσίδα, καλούμενη [[αλυσίδα πολυπεπτιδίων]]. Όλες οι πρωτεΐνες περιέχουν [[άνθρακας|άνθρακα]], [[οξυγόνο]] και [[άζωτο]] και οι περισσότερες εξ αυτών και [[θείο]].
 
Η [[ακολουθία αμινοξέων]] σε μια πρωτεΐνη καθορίζεται από ένα [[γονίδιο]] και κωδικοποιείται κατά τον [[DNA|γενετικό κώδικα DNA]]. Παρόλο που ο γενετικός κώδικας κωδικοποιεί 20 αμινοξέα, τα αμινοξέα που συνιστούν την πρωτεΐνη συχνά υφίστανται χημικές αλλαγές κατά τη [[μετα-μεταγραφική τροποποίηση]]: είτε προτού να μπορέσει η πρωτεΐνη να μπορέσει να λειτουργήσει είτε στο [[κύτταρο]], είτε ως τμήμα των μηχανισμών ελέγχου. Περισσότερες από μια πρωτεΐνες συχνά λειτουργούν μαζί για να επιτύχουν κάποια συγκεκριμένη λειτουργία, ή μπορεί ακόμα και να συσσωματωθούν για να διαμορφώσουν τα σταθερά σύμπλοκα.
 
== Επίπεδα οργάνωσης ==
 
Οι πρωτεΐνες παράγονται από τα [[ριβοσώματα]] που βρίσκονται μέσα στο [[κυτταρόπλασμα]] και ξεκινούναρχικά εμφανίζονται ως απλές μη διακλαδωμένες αλληλουχίες αμινοξέων, δηλαδή [[πεπτίδια|πεπτιδίων]] ή [[πολυπεπτίδια|πολυπεπτιδίων]], σχηματίζοντας την "<u>πρωτοταγή δομή</u>", για την οποία καθοριστικοί παράγοντες είναι τα [[νουκλεϊκά οξέα]], τα οποία και φέρονται να ελέγχουν όλες τις λειτουργίες αλλά και τα κληρονομικά γνωρίσματα των οργανισμών.
 
Στη συνέχεια όλα τα πρωτεϊνικά μόριαπολυπεπτίδια υφίστανται μια φυσική διαμόρφωση προκειμένου να δώσουναποκτήσουν μια "<u>δευτεροταγή δομή</u>" η οποία προκαλείται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Κατά τη δευτεροταγή δομή λαμβάνονται υπ' όψιν οιπου αλληλεπιδράσειςαναπτύσσονται μεταξύ των πλευρικών ομάδων των αμινοξέων. Ο πλέον διαδεδομένος τύπος τέτοιας μορφής πολυπεπτιδίου είναι η λεγόμενη "[[άλφα έλικα|α-έλικα]]", δεξιόστροφη, όπου οι σπείρες διατηρούνται στη θέση τους με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των καρβοξυλομάδωνπλευρικών καιομάδων των αμινομάδωναμονοξέων. Μια άλλη δευτεροταγής δομή είναι η λεγόμενη "β-πτυχωτή επιφάνεια" όπου στη περίπτωση αυτή διασταυρώνονται παράλληλες αλυσίδες πολυπεπτιδίων που ενώνονται στις διασταυρώσεις με δεσμούς υδρογόνου σχηματίζοντας έτσι μια εξαιρετικά σφιχτή δομή, όπως στο [[μετάξι]]. Οι πρωτεΐνες με τέτοιες σχετικά απλές δισδιάστατες δευτερογενείς δομές ονομάζονται γενικά '''ινώδεις πρωτεΐνες'''.
 
ΠαραταύταΣτη οισυνέχεια πρωτεΐνεςτα πολυπεπτίδια υφίστανται ακόμα ποιοπιο περίπλοκο δίπλωμα (πτύχωση) το οποίο καλείται <u>"τριτοταγής δομή"</u>. Με τον όρο τριτοταγή δομή, εννοούμε το τελικό και λειτουργικό σχήμα που αποκτά ητο πολυπεπτίδιο, οπότε ονομάζεται πλέον πρωτεΐνη. μετάΚαι κιαυτή η αναδίπλωση πραγματοποιείται από την αλληλεπίδραση των πλευρικών ομάδων των αμινοξέων (π.χ. σχηματισμός δισουλφιδικών δεσμών μεταξύ δύο κυστεϊνικών καταλοίπων). Τέλος, υπάρχουν και πρωτεΐνες που αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που είναι χαλαρά ενωμένες και αυτό αποτέλεί τη λεγόμενη <u>"τεταρτοταγή δομή"</u>. Παράδειγμα είναι η [[αιμοσφαιρίνη]].
 
Τέλος, υπάρχουν και πρωτεΐνες που αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που είναι χαλαρά ενωμένες και αυτό αποτέλεί τη λεγόμενη <u>"τεταρτοταγή δομή"</u>. Παράδειγμα είναι η [[αιμοσφαιρίνη]].
 
Επίσης στις πρωτεϊνες ανακαλύφθηκε και άλλο ένα επιπέδο οργάνωσης. Πρόκειται για τη [[πρωτεϊνική περιοχή]] (protein domain), η οποία μπορεί να διπλωθεί ανεξάρτητα σε μια συμπαγή, σταθερή δομή. Μια περιοχή αποτελείται από 100 με 250 αμινοξέα και αποτελεί μονάδα από την οποία δομούνται πολύ μεγαλύτερες πρωτεϊνες. Οι διαφορετικές περιοχές σχετίζονται με διαφορετική λειτουργία.
56

επεξεργασίες