Πρωτεΐνη: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων
Περιεχόμενο που διαγράφηκε Περιεχόμενο που προστέθηκε
Χωρίς σύνοψη επεξεργασίας |
|||
Γραμμή 16:
Στη συνέχεια όλα τα πολυπεπτίδια υφίστανται μια φυσική διαμόρφωση προκειμένου να αποκτήσουν μια "<u>δευτεροταγή δομή</u>" η οποία προκαλείται από δεσμούς υδρογόνου που αναπτύσσονται μεταξύ των μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Ο πλέον διαδεδομένος τύπος τέτοιας μορφής πολυπεπτιδίου είναι η λεγόμενη "[[άλφα έλικα|α-έλικα]]", δεξιόστροφη, όπου οι σπείρες διατηρούνται στη θέση τους με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Μια άλλη δευτεροταγής δομή είναι η λεγόμενη "β-πτυχωτή επιφάνεια" όπου στη περίπτωση αυτή διασταυρώνονται παράλληλες αλυσίδες πολυπεπτιδίων που ενώνονται στις διασταυρώσεις με δεσμούς υδρογόνου σχηματίζοντας έτσι μια εξαιρετικά σφιχτή δομή, όπως στο [[μετάξι]]. Οι πρωτεΐνες με τέτοιες σχετικά απλές δισδιάστατες δευτερογενείς δομές ονομάζονται γενικά '''ινώδεις πρωτεΐνες'''.
Στη συνέχεια τα πολυπεπτίδια υφίστανται ακόμα πιο περίπλοκο δίπλωμα (πτύχωση) το οποίο καλείται <u>"τριτοταγής δομή"</u>. Με τον όρο τριτοταγή δομή, εννοούμε το τελικό και λειτουργικό σχήμα που αποκτά το πολυπεπτίδιο, οπότε ονομάζεται πλέον πρωτεΐνη.
Τέλος, υπάρχουν και πρωτεΐνες που αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που είναι χαλαρά ενωμένες και αυτό αποτέλεί τη λεγόμενη <u>"τεταρτοταγή δομή"</u>. Παράδειγμα είναι η [[αιμοσφαιρίνη]].
Επίσης στις πρωτεϊνες ανακαλύφθηκε και άλλο ένα επιπέδο οργάνωσης. Πρόκειται για τη [[πρωτεϊνική περιοχή]] (protein domain), η οποία μπορεί να διπλωθεί ανεξάρτητα σε μια συμπαγή, σταθερή δομή. Μια περιοχή αποτελείται από 100 με 250 αμινοξέα και αποτελεί
== Κατάταξη πρωτεϊνών ==
| |||