Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων του «Ένζυμο»

3.635 bytes προστέθηκαν ,  πριν από 9 έτη
μ
+ §
μ (r2.7.3) (Ρομπότ: Προσθήκη: ky:Ферменттер)
μ (+ §)
Με την ελληνική, διεθνή σήμερα, ονομασία '''ένζυμα''',(στην ελληνική καλούνται και '''φυράματα'''), φέρονται ειδικές [[πρωτεΐνη|πρωτεΐνες]] ή πρωτεϊνικής βάσης πολύπλοκες [[οργανική ένωση|οργανικές ενώσεις]], που αποτελούνται από [[πολυμερές|πολυμερή]] των [[αμινοξέα|αμινοξέων]], οι οποίες δρουν ως [[Καταλύτης|καταλύτες]] στις [[χημική αντίδραση|χημικές αντιδράσεις]] που λαμβάνουν χώρα στον [[μεταβολισμός|μεταβολισμό]] των [[ζωντανός οργανισμός|οργανισμών]], εξ ου και η συνώνυμη ονομασία τους '''βιοκαταλύτες'''.
 
== Γενικά ==
Σχεδόν όλες οι χημικές αντιδράσεις στα [[κύτταρο|κύτταρα]] απαιτούν τη ρυθμιστική δράση των ενζύμων. Όπως όλοι οι [[καταλύτες]], έτσι και τα ένζυμα λειτουργούν αυξομειώνοντας την [[ενέργεια ενεργοποίησης]] μιας αντίδρασης. Τα περισσότερα ένζυμα επιταχύνουν την αντίδραση εκατομμύρια φορές σε σχέση με την ταχύτητα της χωρίς αυτά. Ωστόσο,τα ένζυμα διαφέρουν από τους υπόλοιπους καταλύτες ως προς την εξειδίκευση, καθώς είναι πολύ πιο περιοριστικά εξειδικευμένα από αυτούς - κάθε ένζυμο μπορεί να καταλύσει μια συγκεκριμένη μόνο αντίδραση.<br />
Για παράδειγμα, η [[πηκτινάση]] βοηθά να διασπαστούν πρωτεΐνες, [[υδατάνθρακες]] και [[λιπίδια]]. Ο αριθμός τους υπολογίζεται σήμερα σε περισσότερα από 700.
 
== Ιστορία ==
Αν και η ζύμωση, ως έννοια, ήταν γνωστή από τις αρχές του 18ου αιώνα, ο μηχανισμός της ανακαλύφθηκε ένα αιώνα μετά. Πρώτος που φέρεται να προσδιόρισε την έννοια του ενζύμου ήταν ο [[Λουδοβίκος Παστέρ]], ενώ ο πρώτος που έκανε τη χρήση του όρου, εκ της ελληνικής, "ένζυμο" ήταν ο Γερμανός φυσιολόγος Wilhelm Kühne (1837-1900), το 1877. Είκοσι χρόνια αργότερα, το 1897, ο Eduard Buchner, (που το 1907 τιμήθηκε με Βραβείο Νόμπελ Χημείας), ονομάζει το ένζυμο που διασπά τη σακχαρόζη "ζυμάση".<br />
Σημειώνεται ότι τα ένζυμα λόγω της πρωτεϊνικής τους σύστασης είναι ευαίσθητες ουσίες πολύ εύκολα μετουσιούμενες. Το πρόβλημα ως εκ τούτου της απομόνωσής τους και της μελέτης των ιδιοτήτων τους ήταν πολύ δύσκολο. Μόλις το 1922, ξεκίνησε τις έρευνες ο James B. Sumner και το 1926, κατέδειξε ότι το ένζυμο ουρεάση ήταν μια καθαρή πρωτεΐνη την οποία και απομόνωσε σε καθαρή κρυσταλλική κατάσταση. Στη συνέχεια ακολούθησαν οι Northrop και Stanley οι οποίοι εργάστηκαν ομοίως στην απομόνωση της πεψίνης, θρυψίνης και χυμοθρυψίνης, λαμβάνοντας το 1946 το βραβείο Νόμπελ Χημείας.
 
Κατά τα αναφερόμενα από τη διεθνή βιβλιογραφία μέχρι το 1952 είχαν απομονωθεί σε καθαρή κατάσταση 50 ένζυμα. Στη δεκαετία του 1960 ο David Chilton Phillips και η ομάδα του με τη βοήθεια εφαρμογής κρυσταλλογραφίας ακτίνων-Χ κατάφερε να αποκαλύψει τις δομές της λυσοζύμης. Η επιτυχία του αυτή άνοιξε τελικά και τον δρόμο της πληρέστερης ανακάλυψής των και της πλήρους κατανόησης όχι μόνο των δομών των ενζύμων, αλλά και των μηχανισμών της καταλυτικής τους δράσης.
 
== Ονομασία ==
Η ονομασία των ενζύμων εκτός από εκείνων που παρέμεινε από παλαιότερα (π.χ, θρεψίνη, πεψίνη κ.λπ.) έχει καθοριστεί, κατά παράδειγμα του Buchner, να λαμβάνει ως πρώτο συνθετικό τη θεματική ονομασία του υποστρώματος (της ένωσης επί της οποίας γίνεται η χημική μεταβολή) με την κατάληξη '''-άση'''. Έτσι το ειδικό ένζυμο που έχει λιπολυτική δράση ονομάζεται (''λιπ + άση'') ''λιπάση'', το ένζυμο που καταλύει την ουρία ''ουρεάση'' κ.λπ.
 
== Δράση ενζύμων ==
41.167

επεξεργασίες