Ένζυμο: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

Σημειώνεται ότι τα ένζυμα λόγω της [[Πρωτεΐνη|πρωτεϊνικής]] τους σύστασης είναι ευαίσθητες ουσίες και πολύ εύκολα μετουσιώνονται. Το πρόβλημα ως εκ τούτου της απομόνωσής τους και της μελέτης των ιδιοτήτων τους ήταν πολύ δύσκολο. Μόλις το 1922, ξεκίνησε τις έρευνες ο James B. Sumner και το 1926, κατέδειξε ότι το ένζυμο ουρεάση ήταν μια καθαρή πρωτεΐνη την οποία και απομόνωσε σε καθαρή κρυσταλλική κατάσταση. Στη συνέχεια ακολούθησαν οι Northrop και Stanley οι οποίοι εργάστηκαν ομοίως στην απομόνωση της [[Πεψίνη|πεψίνης]], θρυψίνης και χυμοθρυψίνης, λαμβάνοντας το 1946 το βραβείο Νόμπελ Χημείας.

Κατά τα αναφερόμενα από τη διεθνή βιβλιογραφία μέχρι το 1952 είχαν απομονωθεί σε καθαρή κατάσταση 50 ένζυμα. Στη δεκαετία του 1960 ο David Chilton Phillips και η ομάδα του με τη βοήθεια εφαρμογής κρυσταλλογραφίας [[Ακτίνες Χ|ακτίνων-Χ]] κατάφερε να αποκαλύψει τις δομές της λυσοζύμης. Η επιτυχία του αυτή άνοιξε τελικά και τον δρόμο της πληρέστερης ανακάλυψής των και της πλήρους κατανόησης όχι μόνο των δομών των ενζύμων, αλλά και των μηχανισμών της καταλυτικής τους δράσης.

Παρόλο που σχεδόν όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες, δεν είναι όλοι οι βιοχημικοί [[καταλύτες]] ένζυμα. Παράδειγμα μη ενζύμου αποτελεί το [[καταλυτικό RNA]]. Η δράση των ενζύμων μπορεί να επηρεαστεί από άλλα μόρια: οι ανασταλτικοί παράγοντες μειώνουν τη δράση τους, ενώ υπάρχουν μόρια που την αυξάνουν (παράγοντες ενεργοποίησης). Η ενζυμική δράση εξαρτάται επίσης από τη [[θερμοκρασία]], το χημικό περιβάλλον (π.χ. το [[pH]]) και από τη συγκέντρωση του [[υπόστρωμα|υποστρώματος]] στο [[ενεργό κέντρο]] του. Τα [[αλλοστερικό ένζυμο|αλλοστερικά ένζυμα]] υπάρχουν σε ενεργές και αδρανείς μορφές, ενώ κάποια άλλα μπορεί ν' αναστέλλονται από μόρια που δεν ανήκουν σε υποστρώματα.