Βικιπαίδεια

Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

Περιήγηση ιστορικού διαδραστικά
← Προηγούμενη διαφοράΕπόμενη διαφορά →
Περιεχόμενο που διαγράφηκε Περιεχόμενο που προστέθηκε
ΟπτικήΚώδικας wiki
Χωρίς σύνοψη επεξεργασίας
Γραμμή 1:
{{Infobox enzyme
|name=Ribulose-Καρβοξυλάση/οξυγονάση της 1,5-bisphosphate carboxylaseδιφωσφορικής oxygenaseριβουλόζης| image = SpinachRuBisCO.png
| caption =Μια τρισδιάστατη απεικόνιση του ενεργοποιημένου RuBisCO από σπανάκι σε ανοιχτή μορφή με προσβάσιμη ενεργή τοποθεσία. Τα υπολείμματα της ενεργού θέσης Lys175 σημειώνονται με ροζ χρώμα και παρέχεται ένα κοντινό πλάνο του υπολείμματος στα δεξιά για ένα από τα μονομερή που συνθέτουν το ένζυμο.
| caption =A 3d depiction of the activated RuBisCO from spinach in open form with active site accessible. The active site Lys175 residues are marked in pink, and a close-up of the residue is provided to the right for one of the monomers composing the enzyme.
| EC_number = 4.1.1.39
| CAS_number = 9027-23-0
| GO_code = 0016984
| Name = Καρβοξυλάση/οξυγονάση της 1,5-διφωσφορικής ριβουλόζης
| Name = Ribulose-1,5-biphosphate carboxylase oxygenase
| IUBMB_EC_number = 4/1/1/39
| width =
Γραμμή 14:
Η RuBisCO είναι σημαντική [[βιολογία | βιολογικά]] επειδή καταλύει την κύρια [[χημική αντίδραση]] με την οποία ο ανόργανος άνθρακας εισέρχεται στη [[βιόσφαιρα]]. Ενώ πολλά αυτότροφα βακτήρια και αρχαία διορθώνουν τον άνθρακα μέσω της αναγωγικής οδού του ακετυλοσυνένζυμου Α, του 3-υδροξυπροπιονικού κύκλου, ή του αντίστροφου κύκλου Krebs, αυτά τα μονοπάτια είναι σχετικά μικροί συντελεστές στη γενική δέσμευση άνθρακα σε σύγκριση με αυτούς που καταλύονται από τη RuBisCO. Η φωσφοενολοπυροσταφυλική καρβοξυλάση, σε αντίθεση με το RuBisCO, διορθώνει μόνο προσωρινά τον άνθρακα. Αντικατοπτρίζοντας τη σημασία του, η RuBisCO είναι η πιο άφθονη πρωτεΐνη στα [[Φύλλο (βοτανική)|φύλλα]], που αντιπροσωπεύει το 50% της διαλυτής πρωτεΐνης φύλλων στην αφομοίωση του C<sub>3</sub> (20-30% του συνολικού αζώτου των φύλλων) και 30% της διαλυτής πρωτεΐνης φύλλων σε δέσμευση C<sub>4</sub> (5-9% του συνολικού αζώτου των φύλλων).<ref name="Feller_2008"/> Δεδομένου του σημαντικού ρόλου του στη βιόσφαιρα, η [[γενετική μηχανική]] της RuBisCO στις καλλιέργειες έχει συνεχές ενδιαφέρον (βλ. [[#Genetic engineering | παρακάτω]]).
== Δομή ==
[[File:RuBisCOActiveSite2.png|thumb|Ενεργός χώρος του RuBisCO τουτης ''Galdieria sulphuraria'' με CO<sub>2</sub>: Τα υπολείμματα που εμπλέκονται τόσο στην ενεργή θέση όσο και στη σταθεροποίηση του CO<sub>2</sub> για κατάλυση ενζύμων εμφανίζονται στο χρώμα και με ετικέτα. Οι αποστάσεις των αλληλεπιδράσεων σύνδεσης υδρογόνου φαίνονται σε αγγόστρομα. Το ιόν Mg<sup>2+</sup> (πράσινη σφαίρα) εμφανίζεται συντονισμένο με το CO<sub>2</sub> και ακολουθείται από τρία μόρια νερού (κόκκινες σφαίρες). Όλα τα υπόλοιπα υπολείμματα τοποθετούνται σε κλίμακα του γκρι.]]Η ενεργή θέση της RuBisCO της Galdieria sulphuraria με CO<sub>2</sub>: Τα υπολείμματα που εμπλέκονται τόσο στη δραστική θέση όσο και στο σταθεροποιητικό CO<sub>2</sub> για την κατάλυση ενζύμων εμφανίζονται με χρώμα και επισημαίνονται. Οι αποστάσεις των αλληλεπιδράσεων των δεσμών υδρογόνου φαίνονται σε angstroms. Το ιόν Mg2+ (πράσινη σφαίρα) εμφανίζεται συντονισμένο με το CO<sub>2</sub> και ακολουθείται από τρία μόρια νερού (κόκκινες σφαίρες). Όλα τα άλλα υπολείμματα τοποθετούνται σε κλίμακα του γκρι.
[[File:Plastomap of Arabidopsis thaliana.svg|thumb|Θέση του γονιδίου ''rbcL'' στο [[γονιδίωμα χλωροπλάστη]] του ''[[Arabidopsis thaliana]]'' (θέσεις περίπου 55-56,4 kb). Το ''rbcL'' είναι ένα από τα 21 γονίδια που κωδικοποιούν πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη φωτοσύνθεση (πράσινα πλαίσια).
Location of the ''rbcL'' gene in the [[chloroplast genome]] of ''[[Arabidopsis thaliana]]'' (positions ca. 55-56.4 kb). ''rbcL'' is one of the 21 protein-coding genes involved in photosynthesis (green boxes).]]
Στα φυτά, στα [[άλγη]], στα [[κυανοβακτήρια]] και στα [[Φωτότροφος|φωτοτροφικά]] και [[Χημειοτροφικός|χημειοαυτοτροφικά]] πρωτεοβακτήρια το ένζυμο αποτελείται συνήθως από δύο τύπους υπομονάδας πρωτεΐνης, που ονομάζονται η μεγάλη αλυσίδα ('''L''', περίπου 55.000 [[μονάδα ατομικής μάζας | Da]]) και η μικρή αλυσίδα ('''S''', περίπου 13.000 Da). Το γονίδιο της'' μεγάλης αλυσίδας '' ('' rbcL '') κωδικοποιείται από το [[Χλωροπλάστης|χλωροπλάστη]] DNA στα φυτά.<ref>([https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=gene&cmd=Retrieve&dopt=Graphics&list_uids=3052726 Entrez] GeneID: )</ref> ^^^Τυπικά υπάρχουν αρκετά σχετικά γονίδια σχετικά ''μικρής αλυσίδας'' στον [[πυρήνα κυττάρων | πυρήναςπυρήνα]] των φυτικών κυττάρων και οι μικρές αλυσίδες εισάγονται στο διαμέρισμα στρωματικών χλωροπλαστών από το κυτταρόλυμα διασχίζοντας την εξωτερική μεμβράνη των χλωροπλαστών.<ref name="pmid15067115">{{cite journal | vauthors = Dhingra A, Portis AR, Daniell H | title = Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 16 | pages = 6315–20 | date = April 2004 | pmid = 15067115 | pmc = 395966 | doi = 10.1073/pnas.0400981101 | bibcode = 2004PNAS..101.6315D }}</ref><ref name="pmid11401297">''[[στρωματικώνArabidopsis thaliana]]'' χλωροπλαστώνhas four RuBisCO small chain genes.<br /> {{cite journal | vauthors = Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA | title = Determination of the relative expression levels of rubisco small subunit genes in Arabidopsis by rapid amplification of cDNA ends | journal = Analytical Biochemistry | volume = 291 | issue = 2 | pages = 237–44 | date = April 2001 | pmid = 11401297 | doi = 10.1006/abio.2001.5042 }}</ref> Οι ενζυματικά ενεργές θέσεις δέσμευσης του[[υπόστρωμα (βιοχημεία) | υποστρώματος]] (1,5-διφωσφορική [[ριβουλόζη]] ) βρίσκονται στις μεγάλες αλυσίδες που σχηματίζονται διμερή στα οποία τα[[αμινοξύ|αμινοξέα]] από τοκάθε μεγάλη αλυσίδα συνεισφέρουν στις θέσεις σύνδεσης. Συνολικά οκτώ μεγάλες αλυσίδες (= 4 διμερή) και οκτώ μικρές αλυσίδες σχηματίζουν ένα μεγαλύτερο συγκρότημα περίπου 540.000 [[κυτταρόλυμαΜονάδα ατομικής μάζας|Da]].<ref>{{cite διασχίζονταςbook την|author1=Stryer, εξωτερικήLubert |author2=Berg, Jeremy Mark |author3=Tymoczko, John L. |title=Biochemistry |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=2002 |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |chapter=20. The Calvin Cycle and the Pentose Phosphate Pathway |quote=[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?highlight=RuBisCO&rid=stryer.figgrp.2792 Figure 20.3. Structure of Rubisco.] (Color-coded ribbon diagram) |chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer |url-access=registration |url=https://archive.org/details/biochemistrychap00jere }}<br /></ref> Σε ορισμένα πρωτεοβακτήρια και [μεμβράνη[Δινοφύκη|δυνοφύκη]], χλωροπλαστώνέχουν βρεθεί ένζυμα που αποτελούνται μόνο από μεγάλες υπομονάδες.<ref>The structure of RuBisCO from the photosynthetic bacterium ''[[Rhodospirillaceae|Rhodospirillum rubrum]]'' has been determined by [[X-ray crystallography]], see: {{Protein Data Bank|9RUB}}. A comparison of the structures of [[eukaryotic]] and [[bacterial]] RuBisCO is shown in the [[Protein Data Bank]] [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_2.html feature article] on Rubisco.</ref>
Χρειάζονται ι[[MagnesiumΙόν|όντα]] [[ionΜαγνήσιο|μαγνησίου]]s ({{Chem|Mg|<sup>2+}}</sup>) areγια neededτην forενζυματική enzymatic activityδραστηριότητα. CorrectΗ positioningσωστή ofτοποθέτηση των {{Chem|Mg|<sup>2+}}</sup> inστην theενεργή [[activeθέση site]]του ofενζύμου theπεριλαμβάνει enzymeτην involvesπροσθήκη addition of anενός "activatingενεργοποιητικού" carbonμορίου dioxide molecule ([[CarbonΔιοξείδιο dioxideτου άνθρακα|{{CO2}}διοξειδίου του άνθρακα]]) toστην aενεργή θέση μίας [[lysineλυσίνη]] in the active site (formingσχηματίζοντας aένα [[carbamate]]καρβαμικό).<ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mcb.figgrp.4496 Molecular Cell Biology], 4th edition, by Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore and James E. Darnell. Published by W. H. Freeman & Co. (2000) New York. Online textbook. Figure 16-48 shows a structural model of the active site, including the involvement of magnesium. The Protein Data Bank feature article on RuBisCO also includes a model of [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html magnesium at the active site] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060109143747/http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html |date=2006-01-09 }}.</ref> Το Mg <sup> 2+ </sup> λειτουργεί οδηγώντας στην αποπρωτονίωση του υπολείμματος Lys210, με αποτέλεσμα το υπόλειμμα Lys να περιστρέφεται κατά 120 μοίρες προς το διαμορφωτήδιαμορφομερές «trans», μειώνοντας την απόσταση μεταξύ του αζώτου της Lys και του άνθρακα του { {CO2 | link = yes}}CO<sub>2</sub>. Η εγγύτητα επιτρέπει τον σχηματισμό ενός ομοιοπολικού δεσμού, με αποτέλεσμα το καρβαμιδικό.▼
There are typically several related ''small-chain'' genes in the [[Cell nucleus|nucleus]] of plant cells, and the small chains are imported to the [[stromal]] compartment of chloroplasts from the [[cytosol]] by crossing the outer [[chloroplast membrane]].<ref name="pmid15067115">{{cite journal | vauthors = Dhingra A, Portis AR, Daniell H | title = Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 16 | pages = 6315–20 | date = April 2004 | pmid = 15067115 | pmc = 395966 | doi = 10.1073/pnas.0400981101 | bibcode = 2004PNAS..101.6315D }}</ref><ref name="pmid11401297">''[[Arabidopsis thaliana]]'' has four RuBisCO small chain genes.<br /> {{cite journal | vauthors = Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA | title = Determination of the relative expression levels of rubisco small subunit genes in Arabidopsis by rapid amplification of cDNA ends | journal = Analytical Biochemistry | volume = 291 | issue = 2 | pages = 237–44 | date = April 2001 | pmid = 11401297 | doi = 10.1006/abio.2001.5042 }}</ref> Τα ενζυματικά ενεργά [[υπόστρωμα (βιοχημεία) | υπόστρωμα]] ([[ριβουλόζη]] 1,5-διφωσφορικό) [[ενεργή θέση | θέση σύνδεσης]] s βρίσκονται στις μεγάλες [[πολυμερές | αλυσίδα]] που σχηματίζονται [[διμερές πρωτεΐνης | διμερές]] s στα οποία [[αμινοξύ]] από κάθε μεγάλη αλυσίδα συμβάλλουν στις θέσεις σύνδεσης. Συνολικά οκτώ μεγάλες αλυσίδες (= 4 διμερή) και οκτώ μικρές αλυσίδες συγκεντρώνονται σε ένα μεγαλύτερο συγκρότημα περίπου 540.000 Da.
This<ref coordinationname=":2">{{cite resultsjournal in| anvauthors unstable= complex,Stec butB produces| atitle favorable= environmentStructural formechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the bindingactive site lysine | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 109 | issue = 46 | pages = 18785–90 | date = November 2012 | pmid = 23112176 | pmc = 3503183 | doi = 10.1073/pnas.1210754109 | bibcode = 2012PNAS..10918785S }}</ref> Το Mg<sup>2+</sup> ενεργοποιείται πρώτα για να συνδεθεί με την ενεργή θέση από την περιστροφή του His335 σε μια εναλλακτική διαμόρφωση. FormationΤο ofMg<sup>2+</sup> theστη carbamateσυνέχεια isσυντονίζεται favoredαπό byτα anυπολείμματα His της ενεργής θέσης (His300, His302, His335) και εξουδετερώνεται εν μέρει από το συντονισμό των τριών μορίων νερού και τη μετατροπή τους σε <sup>-</sup>OH.<ref name=":2" /> Αυτός ο συντονισμός καταλήγει σε ένα ασταθές σύμπλεγμα, αλλά παράγει ένα ευνοϊκό περιβάλλον για τη δέσμευση του Mg<sup>2+ </sup>. Ο σχηματισμός του καρβαμικού ευνοείται από ένα [[alkalinityαλκαλικότητα |alkaline αλκαλικό]] [[pH]]. TheΤο pH andκαι theη [[concentrationσυγκέντρωση]] ofιόντων magnesiumμαγνησίου ionsστο inδιαμέρισμα the fluid compartmentρευστού (inστα plantsφυτά, theστο [[Chloroplast|stroma ofστρώμα theτου chloroplast]]χλωροπλάστη<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+AND+mcb%5Bbook%5D+AND+106599%5Buid%5D&rid=mcb.section.4493#4494 Lodish textbook] describes the localization of RuBisCO to the stromal space of chloroplasts. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+stroma+AND+106623%5Buid%5D&rid=mcb.figgrp.4715 Figure 17-7] illustrates how RuBisCO small subunits move into the chloroplast stroma and assemble with the large subunits.</ref>) αυξάνεται στο φως. Ο ρόλος της αλλαγής των επιπέδων ιόντων pH και μαγνησίου στη ρύθμιση της δραστηριότηταςδραστηκότητας του ενζύμου RuBisCO συζητείται [[#Regulation of the enzymatic activity | παρακάτω]]. Μόλις σχηματιστεί το καρβαμικό, το His335 ολοκληρώνει την ενεργοποίηση επιστρέφοντας στην αρχική του θέση μέσω θερμικής διακύμανσης.<ref name=":2" />▼
The enzymatically active [[substrate (biochemistry)|substrate]] ([[ribulose]] 1,5-bisphosphate) [[active site|binding site]]s are located in the large [[polymer|chain]]s that form [[protein dimer|dimer]]s in which [[amino acid]]s from each large chain contribute to the binding sites. A total of eight large-chains (= 4 dimers) and eight small chains assemble into a larger complex of about 540,000 Da.<ref>{{cite book |author1=Stryer, Lubert |author2=Berg, Jeremy Mark |author3=Tymoczko, John L. |title=Biochemistry |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=2002 |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |chapter=20. The Calvin Cycle and the Pentose Phosphate Pathway |quote=[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?highlight=RuBisCO&rid=stryer.figgrp.2792 Figure 20.3. Structure of Rubisco.] (Color-coded ribbon diagram) |chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer |url-access=registration |url=https://archive.org/details/biochemistrychap00jere }}<br /></ref> Σε ορισμένα [[πρωτεοβακτήρια]] και [[dinoflagellate]] s, έχουν βρεθεί ένζυμα που αποτελούνται μόνο από μεγάλες υπομονάδες.
In some [[proteobacteria]] and [[dinoflagellate]]s, enzymes consisting of only large subunits have been found.<ref>The structure of RuBisCO from the photosynthetic bacterium ''[[Rhodospirillaceae|Rhodospirillum rubrum]]'' has been determined by [[X-ray crystallography]], see: {{Protein Data Bank|9RUB}}. A comparison of the structures of [[eukaryotic]] and [[bacterial]] RuBisCO is shown in the [[Protein Data Bank]] [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_2.html feature article] on Rubisco.</ref>
κκκ
[[Μαγνήσιο]] [[ιόν]] s ({{Chem | Mg | 2+}}) χρειάζονται για ενζυματική δραστηριότητα. Η σωστή τοποθέτηση του {{Chem | Mg | 2+}} στο [[ενεργό μέρος]] του ενζύμου περιλαμβάνει την προσθήκη ενός "ενεργοποιητικού" μορίου διοξειδίου του άνθρακα ([[διοξείδιο του άνθρακα | {{CO2}}]]) σε ένα [[λυσίνη]] στην ενεργή θέση (σχηματίζοντας ένα [[καρβαμικό]]).
▲[[Magnesium]] [[ion]]s ({{Chem|Mg|2+}}) are needed for enzymatic activity. Correct positioning of {{Chem|Mg|2+}} in the [[active site]] of the enzyme involves addition of an "activating" carbon dioxide molecule ([[Carbon dioxide|{{CO2}}]]) to a [[lysine]] in the active site (forming a [[carbamate]]).<ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mcb.figgrp.4496 Molecular Cell Biology], 4th edition, by Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore and James E. Darnell. Published by W. H. Freeman & Co. (2000) New York. Online textbook. Figure 16-48 shows a structural model of the active site, including the involvement of magnesium. The Protein Data Bank feature article on RuBisCO also includes a model of [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html magnesium at the active site] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060109143747/http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html |date=2006-01-09 }}.</ref> Το Mg <sup> 2+ </sup> λειτουργεί οδηγώντας στην αποπρωτονίωση του υπολείμματος Lys210, με αποτέλεσμα το υπόλειμμα Lys να περιστρέφεται κατά 120 μοίρες προς το διαμορφωτή «trans», μειώνοντας την απόσταση μεταξύ του αζώτου της Lys και του άνθρακα του { {CO2 | link = yes}}. Η εγγύτητα επιτρέπει τον σχηματισμό ενός ομοιοπολικού δεσμού, με αποτέλεσμα το καρβαμιδικό.
Mg<sup>2+</sup> operates by driving deprotonation of the Lys210 residue, causing the Lys residue to rotate by 120 degrees to the ''trans'' conformer, decreasing the distance between the nitrogen of Lys and the carbon of {{CO2|link=yes}}. The close proximity allows for the formation of a covalent bond, resulting in the carbamate.<ref name=":2">{{cite journal | vauthors = Stec B | title = Structural mechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the active site lysine | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 109 | issue = 46 | pages = 18785–90 | date = November 2012 | pmid = 23112176 | pmc = 3503183 | doi = 10.1073/pnas.1210754109 | bibcode = 2012PNAS..10918785S }}</ref> Το Mg<sup>2+</sup> ενεργοποιείται πρώτα για να συνδεθεί με την ενεργή τοποθεσία με την περιστροφή του His335 σε μια εναλλακτική διαμόρφωση. Το Mg<sup>2+</sup> στη συνέχεια συντονίζεται από τα υπολείμματα His του ενεργού τόπου (His300, His302, His335) και εξουδετερώνεται εν μέρει από το συντονισμό τριών μορίων νερού και τη μετατροπή τους σε <sup>-</sup>OH.
Mg<sup>2+</sup> is first enabled to bind to the active site by the rotation of His335 to an alternate conformation. Mg<sup>2+</sup> is then coordinated by the His residues of the active site (His300, His302, His335), and is partially neutralized by the coordination of three water molecules and their conversion to <sup>−</sup>OH.<ref name=":2" /> Αυτός ο συντονισμός καταλήγει σε ένα ασταθές σύμπλεγμα, αλλά παράγει ένα ευνοϊκό περιβάλλον για τη δέσμευση του Mg <sup> 2+ </sup>. Ο σχηματισμός του καρβαμικού ευνοείται από ένα [[αλκαλικότητα | αλκαλικό]] [[pH]]. Το pH και η [[συγκέντρωση]] ιόντων μαγνησίου στο διαμέρισμα ρευστού (στα φυτά, το [[Chloroplast | στρώμα του χλωροπλάστη]]
▲This coordination results in an unstable complex, but produces a favorable environment for the binding of Mg<sup>2+</sup>. Formation of the carbamate is favored by an [[alkalinity|alkaline]] [[pH]]. The pH and the [[concentration]] of magnesium ions in the fluid compartment (in plants, the [[Chloroplast|stroma of the chloroplast]]<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+AND+mcb%5Bbook%5D+AND+106599%5Buid%5D&rid=mcb.section.4493#4494 Lodish textbook] describes the localization of RuBisCO to the stromal space of chloroplasts. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+stroma+AND+106623%5Buid%5D&rid=mcb.figgrp.4715 Figure 17-7] illustrates how RuBisCO small subunits move into the chloroplast stroma and assemble with the large subunits.</ref>) αυξάνεται στο φως. Ο ρόλος της αλλαγής των επιπέδων ιόντων pH και μαγνησίου στη ρύθμιση της δραστηριότητας του ενζύμου RuBisCO συζητείται [[#Regulation of the enzymatic activity | παρακάτω]]. Μόλις σχηματιστεί το καρβαμικό, το His335 ολοκληρώνει την ενεργοποίηση επιστρέφοντας στην αρχική του θέση μέσω θερμικής διακύμανσης.
increases in the light. The role of changing pH and magnesium ion levels in the regulation of RuBisCO enzyme activity is discussed [[#Regulation of its enzymatic activity|below]]. Once the carbamate is formed, His335 finalizes the activation by returning to its initial position through thermal fluctuation.<ref name=":2" />
κκκ
{|
|- valign=top
Γραμμή 82 ⟶ 73 :
}}
|}
κκκ
==Ενζυματική δραστηριότητα==
[[File:RuBisCO reaction CO2 or O2.svg|center|thumb|upright=2|Δύο κύριες αντιδράσεις του RuBisCo: CO<sub>2</sub> σταθεροποίηση και οξυγόνωση.
Ανακτήθηκε από "https://el.wikipedia.org/wiki/Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο"