7.001
επεξεργασίες
Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων
→^^^Κατά ιόντα
(→Δομή) |
|||
|
Ορισμένα ένζυμα μπορούν να πραγματοποιήσουν χιλιάδες χημικές αντιδράσεις κάθε δευτερόλεπτο. Ωστόσο, το RuBisCO είναι αργό, δεσμεύοντας μόνο 3-10 μόρια διοξειδίου του άνθρακα κάθε δευτερόλεπτο ανά μόριο ενζύμου.<ref>{{cite journal | vauthors = Ellis RJ | title = Biochemistry: Tackling unintelligent design | journal = Nature | volume = 463 | issue = 7278 | pages = 164–5 | date = January 2010 | pmid = 20075906 | doi = 10.1038/463164a | bibcode = 2010Natur.463..164E | s2cid = 205052478 }}</ref>
Η αντίδραση που καταλύεται από τη RuBisCO είναι, επομένως, ο πρωταρχικός παράγοντας περιορισμού της ταχύτητας του κύκλου Κάλβιν κατά τη διάρκεια της ημέρας. Ωστόσο, στις περισσότερες συνθήκες και όταν το φως δεν περιορίζει διαφορετικά τη φωτοσύνθεση, η ταχύτητα της RuBisCO ανταποκρίνεται θετικά στην αύξηση της συγκέντρωσης διοξειδίου του άνθρακα. Η RuBisCO είναι συνήθως ενεργή μόνο κατά τη διάρκεια της ημέρας, καθώς η 1,5-διφωσφορική ριβουλόζη δεν αναγεννάται στο σκοτάδι. Αυτό οφείλεται στη ρύθμιση αρκετών άλλων ενζύμων στον κύκλο του Κάλβιν. Επιπλέον, η ενεργότητα της RuBisCO συντονίζεται με εκείνη των άλλων ενζύμων του κύκλου Κάλβιν με διάφορους άλλους τρόπους:
====
Κατά το φωτισμό των χλωροπλαστών, το [[pH]] του
▲====Από την ενεργοποίηση RuBisCO By RuBisCO activase====
▲In plants and some algae, another enzyme, '''RuBisCO activase''' (Rca, {{GO|GO:0046863}}, {{UniProt|P10896}}), is required to allow the rapid formation of the critical [[carbamate]] in the active site of RuBisCO.<ref name="pmid16245090">{{cite journal | vauthors = Portis AR | title = Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone | journal = Photosynthesis Research | volume = 75 | issue = 1 | pages = 11–27 | year = 2003 | pmid = 16245090 | doi = 10.1023/A:1022458108678 | s2cid = 2632 }}</ref><ref name="pmid15236471">{{cite journal | vauthors = Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW | title = Characteristics of photosynthesis in rice plants transformed with an antisense Rubisco activase gene | journal = Journal of Zhejiang University Science | volume = 5 | issue = 8 | pages = 897–9 | date = August 2004 | pmid = 15236471 | doi = 10.1631/jzus.2004.0897 | s2cid = 1496584 | url = https://semanticscholar.org/paper/9f8af66ec94a48a27feab9f05b5cb8b59fbe7634 }}</ref> Αυτό απαιτείται επειδή [[1,5-διφωσφορική ριβουλόζη]] (RuBP) συνδέεται πιο έντονα με τις ενεργές θέσεις του RuBisCO όταν υπάρχει περίσσεια καρβαμιδικού, εμποδίζοντας τη διαδικασία που προχωράει προς τα εμπρός. Υπό το φως, η ακτιβάση RuBisCO προωθεί την απελευθέρωση του ανασταλτικού (ή - σε ορισμένες απόψεις - αποθήκευσης) RuBP από τις καταλυτικές θέσεις του RuBisCO. Η ακτιβάση απαιτείται επίσης σε ορισμένα φυτά (π.χ. καπνό και πολλά φασόλια) επειδή, στο σκοτάδι, το RuBisCO αναστέλλεται (ή προστατεύεται από την υδρόλυση) από έναν ανταγωνιστικό αναστολέα που συντίθεται από αυτά τα φυτά, ένα αναλογικό υπόστρωμα [[2-καρβοξυ-Δ-αραβιτινόλη 1-φωσφορικό]] (CA1P).
CA1P binds tightly to the active site of carbamylated RuBisCO and inhibits catalytic activity to an even greater extent. CA1P has also been shown to keep RuBisCO in a [[Chemical conformation|conformation]] that is protected from [[protease|proteolysis]].<ref>{{cite journal|vauthors=Khan S, Andralojc PJ, Lea PJ, Parry MA|date=December 1999|title=2'-carboxy-D-arabitinol 1-phosphate protects ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase against proteolytic breakdown|url=https://repository.rothamsted.ac.uk/download/2d5eca8f4b497d9d14914da64f7f56163817c6e91d61ed28df023b9ff7a39a4a/521895/Khan-1999--carboxy-d-arabitinol--phosphate-pr.pdf|journal=European Journal of Biochemistry|volume=266|issue=3|pages=840–7|doi=10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x|pmid=10583377|doi-access=free}}</ref>
Υπό το φως, η ακτιβάση RuBisCO προωθεί επίσης την απελευθέρωση του CA1P από τις καταλυτικές θέσεις. Μετά την απελευθέρωση του CA1P από το RuBisCO, μετατρέπεται γρήγορα σε μη ανασταλτική μορφή από μια ενεργοποιημένη από το φως [[CA1P-φωσφατάση]]. Ακόμη και χωρίς αυτούς τους ισχυρούς αναστολείς, μία φορά κάθε αρκετές εκατοντάδες αντιδράσεις, οι κανονικές αντιδράσεις με διοξείδιο του άνθρακα ή οξυγόνο δεν ολοκληρώνονται. άλλα ανασταλτικά ανάλογα υποστρώματος εξακολουθούν να σχηματίζονται στην ενεργή θέση. Για άλλη μια φορά, η ακτιβάση RuBisCO μπορεί να προωθήσει την απελευθέρωση αυτών των αναλόγων από τις καταλυτικές θέσεις και να διατηρήσει το ένζυμο σε καταλυτικά ενεργή μορφή. Ωστόσο, σε υψηλές θερμοκρασίες, η RuBisCO ενεργοποιείται και δεν μπορεί πλέον να ενεργοποιήσει το RuBisCO. Αυτό συμβάλλει στη μειωμένη ικανότητα καρβοξυλίωσης που παρατηρείται κατά τη θερμική καταπόνηση.
In the light, RuBisCO activase also promotes the release of CA1P from the catalytic sites. After the CA1P is released from RuBisCO, it is rapidly converted to a non-inhibitory form by a light-activated [[CA1P-phosphatase]]. Even without these strong inhibitors, once every several hundred reactions, the normal reactions with carbon dioxide or oxygen are not completed; other inhibitory substrate analogs are still formed in the active site. Once again, RuBisCO activase can promote the release of these analogs from the catalytic sites and maintain the enzyme in a catalytically active form. However, at high temperatures, RuBisCO activase aggregates and can no longer activate RuBisCO. This contributes to the decreased carboxylating capacity observed during heat stress.<ref name="pmid11706186">{{cite journal | vauthors = Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Brandner SJ, Vierling E | title = Exceptional sensitivity of Rubisco activase to thermal denaturation in vitro and in vivo | journal = Plant Physiology | volume = 127 | issue = 3 | pages = 1053–64 | date = November 2001 | pmid = 11706186 | pmc = 129275 | doi = 10.1104/pp.010357 }}</ref><ref name="pmid11069297">{{cite journal | vauthors = Crafts-Brandner SJ, Salvucci ME | title = Rubisco activase constrains the photosynthetic potential of leaves at high temperature and CO2 | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 97 | issue = 24 | pages = 13430–5 | date = November 2000 | pmid = 11069297 | pmc = 27241 | doi = 10.1073/pnas.230451497 | bibcode = 2000PNAS...9713430C }}</ref>
κκκ
====Με ATP/ADP και κατάσταση στρωματικής αναγωγής/οξείδωσης μέσω της ακτινάσης By ATP/ADP and stromal reduction/oxidation state through the activase====
Η απομάκρυνση του ανασταλτικού RuBP, CA1P και των άλλων ανασταλτικών αναλόγων υποστρώματος με ακτιβάση απαιτεί την κατανάλωση [[τριφωσφορικής αδενοσίνης | ATP]]. Αυτή η αντίδραση αναστέλλεται από την παρουσία [[διφωσφορικής αδενοσίνης | ADP]], και, συνεπώς, η δραστηριότητα της ακτινάσης εξαρτάται από την αναλογία αυτών των ενώσεων στο στρώμα του χλωροπλάστη. Επιπλέον, στα περισσότερα φυτά, η ευαισθησία της ακτιβάσης προς την αναλογία ATP/ADP τροποποιείται από την κατάσταση της στρωματικής αναγωγής/οξείδωσης ([[οξειδοαναγωγή]]) μέσω μιας άλλης μικρής ρυθμιστικής πρωτεΐνης, [[θειορεδοξίνη]]. Με αυτόν τον τρόπο, η δραστηριότητα της ακτινάσης και η κατάσταση ενεργοποίησης του RuBisCO μπορούν να ρυθμιστούν ως απόκριση της έντασης του φωτός και, επομένως, του ρυθμού σχηματισμού του υποστρώματος 1,5-διφωσφορικής ριβουλόζης.
| |||