Πρωτεΐνη: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

Περιεχόμενο που διαγράφηκε Περιεχόμενο που προστέθηκε
μ r2.7.3) (Ρομπότ: Τροποποίηση: hi:प्रोभूजिन
Γραμμή 11:
Οι πρωτεΐνες παράγονται από τα [[ριβοσώματα]] που βρίσκονται μέσα στο [[κυτταρόπλασμα]] και αρχικά εμφανίζονται ως απλές μη διακλαδωμένες αλληλουχίες αμινοξέων, δηλαδή [[πεπτίδια|πεπτιδίων]] ή [[πολυπεπτίδια|πολυπεπτιδίων]], σχηματίζοντας την "<u>πρωτοταγή δομή</u>", για την οποία καθοριστικοί παράγοντες είναι τα [[νουκλεϊκά οξέα]], τα οποία και φέρονται να ελέγχουν όλες τις λειτουργίες αλλά και τα κληρονομικά γνωρίσματα των οργανισμών.
 
Στη συνέχεια όλα τα πολυπεπτίδια υφίστανται μια φυσική διαμόρφωση προκειμένου να αποκτήσουν μια "<u>δευτεροταγή δομή</u>" η οποία προκαλείται από δεσμούς υδρογόνου που αναπτύσσονται μεταξύ των μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Ο πλέον διαδεδομένος τύπος τέτοιας μορφής πολυπεπτιδίου είναι η λεγόμενη "[[άλφα έλικα|α-έλικα]]", δεξιόστροφη, όπου οι σπείρες διατηρούνται στη θέση τους με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Μια άλλη δευτεροταγής δομή είναι η λεγόμενη "β-πτυχωτή επιφάνεια" όπου στη περίπτωση αυτή διασταυρώνονται παράλληλες αλυσίδες πολυπεπτιδίων που ενώνονται στις διασταυρώσεις με δεσμούς υδρογόνου σχηματίζοντας έτσι μια εξαιρετικά σφιχτή δομή, όπως στο [[μετάξι]]. Οι πρωτεΐνες με τέτοιες σχετικά απλές δισδιάστατες δευτερογενείς δομές ονομάζονται γενικά '''ινώδεις πρωτεΐνες'''.
 
Στη συνέχεια τα πολυπεπτίδια υφίστανται ακόμα πιο περίπλοκο δίπλωμα (πτύχωση) το οποίο καλείται <u>"τριτοταγής δομή"</u>. Με τον όρο τριτοταγή δομή, εννοούμε το τελικό και λειτουργικό σχήμα που αποκτά το πολυπεπτίδιο, οπότε ονομάζεται πλέον πρωτεΐνη. Αυτή η αναδίπλωση πραγματοποιείται από την αλληλεπίδραση των πλευρικών ομάδων των αμινοξέων (π.χ. σχηματισμός δισουλφιδικών δεσμών μεταξύ δύο κυστεϊνικών καταλοίπων).