Βικιπαίδεια

Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

Περιήγηση ιστορικού διαδραστικά
← Προηγούμενη διαφοράΕπόμενη διαφορά →
Περιεχόμενο που διαγράφηκε Περιεχόμενο που προστέθηκε
ΟπτικήΚώδικας wiki
Διαγραφή όλου του περιεχομένου της σελίδας
Ετικέτες: Άδειασμα περιεχομένου σελίδας Χειροκίνητη αναστροφή
Χωρίς σύνοψη επεξεργασίας
Ετικέτα: Σύνδεσμοι αποσαφήνισης
Γραμμή 1:
{{Infobox enzyme
|name=Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygenase| image = SpinachRuBisCO.png
| caption =A 3d depiction of the activated RuBisCO from spinach in open form with active site accessible. The active site Lys175 residues are marked in pink, and a close-up of the residue is provided to the right for one of the monomers composing the enzyme.
| EC_number = 4.1.1.39
| CAS_number = 9027-23-0
| GO_code = 0016984
| Name = Ribulose-1,5-biphosphate carboxylase oxygenase
| IUBMB_EC_number = 4/1/1/39
| width =
}}
κκκ
'''Ριβουλόζη-1,5-διφωσφορική καρβοξυλάση-οξυγονάση''', κοινώς γνωστή με τις συντομογραφίες '''RuBisCo''', '''rubisco''',
'''Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase''', commonly known by the abbreviations '''RuBisCo''', '''rubisco''',<ref name="Sharkey_2018">{{cite journal | vauthors = Sharkey, TD | title = Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle | journal = Photosynth Res | year = 2019 | volume= 53 | issue = 2 | pages = 835–18 | doi = 10.1007/s11120-018-0600-2 | pmid = 30374727 | osti = 1607740 | s2cid = 53092349 }}</ref> '''RuBPCase''', ή '''RuBPco''', είναι ένα [[ένζυμο]] που εμπλέκεται στο πρώτο σημαντικό βήμα της [[στερέωσης άνθρακα]], μια διαδικασία με την οποία το ατμοσφαιρικό [[διοξείδιο του άνθρακα]] είναι μετατρέπονται από φυτά και άλλους [[φωτοσύνθεση | φωτοσύνθεση]] οργανισμών σε [[καύσιμα | πλούσια σε ενέργεια]] [[μόριο]] s όπως [[γλυκόζη]]. Από χημική άποψη, [[κατάλυση | καταλύει]] την [[καρβοξυλίωση]] της [[ριβουλόζης-1,5-διφωσφορικής]] (επίσης γνωστής ως RuBP). Είναι ίσως το πιο άφθονο [[ένζυμο]] στη Γη.
'''RuBPCase''', or '''RuBPco''', is an [[enzyme]] involved in the first major step of [[carbon fixation]], a process by which atmospheric [[carbon dioxide]] is converted by plants and other [[photosynthesis|photosynthetic]] organisms to [[fuel|energy-rich]] [[molecule]]s such as [[glucose]]. In chemical terms, it [[catalysis|catalyzes]] the [[carboxylation]] of [[ribulose-1,5-bisphosphate]] (also known as RuBP). It is probably the most abundant [[enzyme]] on Earth.<ref>{{cite book |author=Cooper, Geoffrey M. |title=The Cell: A Molecular Approach |publisher=ASM Press |location=Washington, D.C |year=2000 |isbn=978-0-87893-106-4 |edition=2nd |chapter=10.The Chloroplast Genome |chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?highlight=RuBisCO&rid=cooper.section.1655#1659 |quote=, one of the subunits of ribulose bisphosphate carboxylase (rubisco) is encoded by chloroplast DNA. Rubisco is the critical enzyme that catalyzes the addition of {{CO2}} to ribulose-1,5-bisphosphate during the Calvin cycle. It is also thought to be the single most abundant protein on Earth, so it is noteworthy that one of its subunits is encoded by the chloroplast genome. |url-access=registration |url=https://archive.org/details/cell00geof }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Dhingra A, Portis AR, Daniell H | title = Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 16 | pages = 6315–20 | date = April 2004 | pmid = 15067115 | pmc = 395966 | doi = 10.1073/pnas.0400981101 | quote = (Rubisco) is the most prevalent enzyme on this planet, accounting for 30–50% of total soluble protein in the chloroplast; | bibcode = 2004PNAS..101.6315D }}</ref><ref name="Feller_2008">{{cite journal | vauthors = Feller U, Anders I, Mae T | title = Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 59 | issue = 7 | pages = 1615–24 | year = 2008 | pmid = 17975207 | doi = 10.1093/jxb/erm242 | url = http://doc.rero.ch/record/290465/files/erm242.pdf }}</ref>
κκκ
==Εναλλακτικές διαδρομές στερέωσης άνθρακα Alternative carbon fixation pathways==
Το RuBisCO είναι σημαντικό [[βιολογία | βιολογικά]] επειδή καταλύει την κύρια [[χημική αντίδραση]] με την οποία ο [[Ολικός ανόργανος άνθρακας | ανόργανος άνθρακας]] εισέρχεται στη [[βιόσφαιρα]]. Ενώ πολλά [[autotroph]] ic βακτήρια και αρχαιά διορθώνουν τον άνθρακα μέσω της [[reductive acetyl CoA Pathway | reductive acetyl CoA pathway]], του [[3-υδροξυπροπιονικού κύκλου]], ή του [[αντίστροφου κύκλου Krebs]], αυτά τα μονοπάτια είναι σχετικά μικροί συντελεστές στην παγκόσμια σταθεροποίηση άνθρακα σε σύγκριση με αυτά που καταλύονται από το RuBisCO. [[[Φωσφονολοπυροσταφυλική καρβοξυλάση]], σε αντίθεση με το RuBisCO, διορθώνει μόνο προσωρινά τον άνθρακα. Αντικατοπτρίζοντας τη σημασία του, το RuBisCO είναι η πιο άφθονη πρωτεΐνη στα [[φύλλα | φύλλα]], που αντιπροσωπεύει το 50% της διαλυτής πρωτεΐνης φύλλων στα [[C3 στερέωση άνθρακα | {{C3}} φυτά]] (20-30% του συνολικού φύλλου άζωτο) και 30% διαλυτής πρωτεΐνης φύλλων σε [[C4 στερέωση άνθρακα | {{C4}} φυτά]] (5-9% του συνολικού αζώτου των φύλλων).
RuBisCO is important [[biology|biologically]] because it catalyzes the primary [[chemical reaction]] by which [[Total inorganic carbon|inorganic carbon]] enters the [[biosphere]]. While many [[autotroph]]ic bacteria and archaea fix carbon via the [[reductive acetyl CoA Pathway|reductive acetyl CoA pathway]], the [[3-hydroxypropionate cycle]], or the [[reverse Krebs cycle]], these pathways are relatively small contributors to global carbon fixation compared to that catalyzed by RuBisCO. [[Phosphoenolpyruvate carboxylase]], unlike RuBisCO, only temporarily fixes carbon. Reflecting its importance, RuBisCO is the most abundant protein in [[leaf|leaves]], accounting for 50% of soluble leaf protein in [[C3 carbon fixation|{{C3}} plants]] (20–30% of total leaf nitrogen) and 30% of soluble leaf protein in [[C4 carbon fixation|{{C4}} plants]] (5–9% of total leaf nitrogen).<ref name="Feller_2008"/> Δεδομένου του σημαντικού ρόλου του στη βιόσφαιρα, η [[γενετική μηχανική]] του RuBisCO στις καλλιέργειες έχει συνεχές ενδιαφέρον (βλ. [[#Genetic engineering | παρακάτω]]).
Given its important role in the biosphere, the [[genetic engineering]] of RuBisCO in crops is of continuing interest (see [[#Genetic engineering|below]]).
kkk
== Δομή ==
[[File:RuBisCOActiveSite2.png|thumb|Ενεργός χώρος του RuBisCO του ''Galdieria sulphuraria'' με CO<sub>2</sub>: Τα υπολείμματα που εμπλέκονται τόσο στην ενεργή θέση όσο και στη σταθεροποίηση του CO<sub>2</sub> για κατάλυση ενζύμων εμφανίζονται στο χρώμα και με ετικέτα. Οι αποστάσεις των αλληλεπιδράσεων σύνδεσης υδρογόνου φαίνονται σε αγγόστρομα. Το ιόν Mg<sup>2+</sup> (πράσινη σφαίρα) εμφανίζεται συντονισμένο με το CO<sub>2</sub> και ακολουθείται από τρία μόρια νερού (κόκκινες σφαίρες). Όλα τα υπόλοιπα υπολείμματα τοποθετούνται σε κλίμακα του γκρι.]]''
Active site of RuBisCO of ''[[Galdieria sulphuraria]]'' with CO<sub>2</sub>: Residues involved in both the active site and stabilizing CO<sub>2</sub> for enzyme catalysis are shown in color and labeled. Distances of the hydrogen bonding interactions are shown in angstroms. Mg<sup>2+</sup> ion (green sphere) is shown coordinated to CO<sub>2</sub>, and is followed by three water molecules (red spheres). All other residues are placed in grayscale.
[[File:Plastomap of Arabidopsis thaliana.svg|thumb|Θέση του γονιδίου ''rbcL'' στο [[γονιδίωμα χλωροπλάστη]] του ''[[Arabidopsis thaliana]]'' (θέσεις περίπου 55-56,4 kb). Το ''rbcL'' είναι ένα από τα 21 γονίδια που κωδικοποιούν πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη φωτοσύνθεση (πράσινα πλαίσια).
Location of the ''rbcL'' gene in the [[chloroplast genome]] of ''[[Arabidopsis thaliana]]'' (positions ca. 55-56.4 kb). ''rbcL'' is one of the 21 protein-coding genes involved in photosynthesis (green boxes).]]
Στα φυτά, [[άλγη]], [[κυανοβακτήρια]] και [[φωτοτροφία]] ic και [[Chemotroph | chemoautotrophic]] [[πρωτεοβακτήρια]], το ένζυμο αποτελείται συνήθως από δύο τύπους υπομονάδας πρωτεΐνης, που ονομάζεται μεγάλη αλυσίδα ('' 'L' '', περίπου 55.000 [[μονάδα ατομικής μάζας | Da]]) και η μικρή αλυσίδα ('' 'S' '', περίπου 13.000 Da). Το γονίδιο '' μεγάλης αλυσίδας '' ('' rbcL '') κωδικοποιείται από το [[χλωροπλάστη]] DNA στα φυτά.
In plants, [[algae]], [[cyanobacteria]], and [[phototroph]]ic and [[Chemotroph|chemoautotrophic]] [[proteobacteria]], the enzyme usually consists of two types of protein subunit, called the large chain ('''L''', about 55,000 [[Atomic mass unit|Da]]) and the small chain ('''S''', about 13,000 Da). The ''large-chain'' gene (''rbcL'') is encoded by the [[chloroplast]] DNA in plants.<ref>([https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=gene&cmd=Retrieve&dopt=Graphics&list_uids=3052726 Entrez] GeneID: )</ref> Τυπικά υπάρχουν αρκετά σχετικά γονίδια ''μικρής αλυσίδας'' στον [[πυρήνα κυττάρων | πυρήνας]] των φυτικών κυττάρων και οι μικρές αλυσίδες εισάγονται στο διαμέρισμα [[στρωματικών]] χλωροπλαστών από το [[κυτταρόλυμα]] διασχίζοντας την εξωτερική [[μεμβράνη χλωροπλαστών]].
There are typically several related ''small-chain'' genes in the [[Cell nucleus|nucleus]] of plant cells, and the small chains are imported to the [[stromal]] compartment of chloroplasts from the [[cytosol]] by crossing the outer [[chloroplast membrane]].<ref name="pmid15067115">{{cite journal | vauthors = Dhingra A, Portis AR, Daniell H | title = Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 16 | pages = 6315–20 | date = April 2004 | pmid = 15067115 | pmc = 395966 | doi = 10.1073/pnas.0400981101 | bibcode = 2004PNAS..101.6315D }}</ref><ref name="pmid11401297">''[[Arabidopsis thaliana]]'' has four RuBisCO small chain genes.<br/> {{cite journal | vauthors = Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA | title = Determination of the relative expression levels of rubisco small subunit genes in Arabidopsis by rapid amplification of cDNA ends | journal = Analytical Biochemistry | volume = 291 | issue = 2 | pages = 237–44 | date = April 2001 | pmid = 11401297 | doi = 10.1006/abio.2001.5042 }}</ref> Τα ενζυματικά ενεργά [[υπόστρωμα (βιοχημεία) | υπόστρωμα]] ([[ριβουλόζη]] 1,5-διφωσφορικό) [[ενεργή θέση | θέση σύνδεσης]] s βρίσκονται στις μεγάλες [[πολυμερές | αλυσίδα]] που σχηματίζονται [[διμερές πρωτεΐνης | διμερές]] s στα οποία [[αμινοξύ]] από κάθε μεγάλη αλυσίδα συμβάλλουν στις θέσεις σύνδεσης. Συνολικά οκτώ μεγάλες αλυσίδες (= 4 διμερή) και οκτώ μικρές αλυσίδες συγκεντρώνονται σε ένα μεγαλύτερο συγκρότημα περίπου 540.000 Da.
The enzymatically active [[substrate (biochemistry)|substrate]] ([[ribulose]] 1,5-bisphosphate) [[active site|binding site]]s are located in the large [[polymer|chain]]s that form [[protein dimer|dimer]]s in which [[amino acid]]s from each large chain contribute to the binding sites. A total of eight large-chains (= 4 dimers) and eight small chains assemble into a larger complex of about 540,000 Da.<ref>{{cite book |author1=Stryer, Lubert |author2=Berg, Jeremy Mark |author3=Tymoczko, John L. |title=Biochemistry |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=2002 |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |chapter=20. The Calvin Cycle and the Pentose Phosphate Pathway |quote=[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?highlight=RuBisCO&rid=stryer.figgrp.2792 Figure 20.3. Structure of Rubisco.] (Color-coded ribbon diagram) |chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer |url-access=registration |url=https://archive.org/details/biochemistrychap00jere }}<br /></ref> Σε ορισμένα [[πρωτεοβακτήρια]] και [[dinoflagellate]] s, έχουν βρεθεί ένζυμα που αποτελούνται μόνο από μεγάλες υπομονάδες.
In some [[proteobacteria]] and [[dinoflagellate]]s, enzymes consisting of only large subunits have been found.<ref>The structure of RuBisCO from the photosynthetic bacterium ''[[Rhodospirillaceae|Rhodospirillum rubrum]]'' has been determined by [[X-ray crystallography]], see: {{Protein Data Bank|9RUB}}. A comparison of the structures of [[eukaryotic]] and [[bacterial]] RuBisCO is shown in the [[Protein Data Bank]] [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_2.html feature article] on Rubisco.</ref>
κκκ
[[Μαγνήσιο]] [[ιόν]] s ({{Chem | Mg | 2+}}) χρειάζονται για ενζυματική δραστηριότητα. Η σωστή τοποθέτηση του {{Chem | Mg | 2+}} στο [[ενεργό μέρος]] του ενζύμου περιλαμβάνει την προσθήκη ενός "ενεργοποιητικού" μορίου διοξειδίου του άνθρακα ([[διοξείδιο του άνθρακα | {{CO2}}]]) σε ένα [[λυσίνη]] στην ενεργή θέση (σχηματίζοντας ένα [[καρβαμικό]]).
[[Magnesium]] [[ion]]s ({{Chem|Mg|2+}}) are needed for enzymatic activity. Correct positioning of {{Chem|Mg|2+}} in the [[active site]] of the enzyme involves addition of an "activating" carbon dioxide molecule ([[Carbon dioxide|{{CO2}}]]) to a [[lysine]] in the active site (forming a [[carbamate]]).<ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mcb.figgrp.4496 Molecular Cell Biology], 4th edition, by Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore and James E. Darnell. Published by W. H. Freeman & Co. (2000) New York. Online textbook. Figure 16-48 shows a structural model of the active site, including the involvement of magnesium. The Protein Data Bank feature article on RuBisCO also includes a model of [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html magnesium at the active site] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060109143747/http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html |date=2006-01-09 }}.</ref> Το Mg <sup> 2+ </sup> λειτουργεί οδηγώντας στην αποπρωτονίωση του υπολείμματος Lys210, με αποτέλεσμα το υπόλειμμα Lys να περιστρέφεται κατά 120 μοίρες προς το διαμορφωτή «trans», μειώνοντας την απόσταση μεταξύ του αζώτου της Lys και του άνθρακα του { {CO2 | link = yes}}. Η εγγύτητα επιτρέπει τον σχηματισμό ενός ομοιοπολικού δεσμού, με αποτέλεσμα το καρβαμιδικό.
Mg<sup>2+</sup> operates by driving deprotonation of the Lys210 residue, causing the Lys residue to rotate by 120 degrees to the ''trans'' conformer, decreasing the distance between the nitrogen of Lys and the carbon of {{CO2|link=yes}}. The close proximity allows for the formation of a covalent bond, resulting in the carbamate.<ref name=":2">{{cite journal | vauthors = Stec B | title = Structural mechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the active site lysine | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 109 | issue = 46 | pages = 18785–90 | date = November 2012 | pmid = 23112176 | pmc = 3503183 | doi = 10.1073/pnas.1210754109 | bibcode = 2012PNAS..10918785S }}</ref> Το Mg<sup>2+</sup> ενεργοποιείται πρώτα για να συνδεθεί με την ενεργή τοποθεσία με την περιστροφή του His335 σε μια εναλλακτική διαμόρφωση. Το Mg<sup>2+</sup> στη συνέχεια συντονίζεται από τα υπολείμματα His του ενεργού τόπου (His300, His302, His335) και εξουδετερώνεται εν μέρει από το συντονισμό τριών μορίων νερού και τη μετατροπή τους σε <sup>-</sup>OH.
Mg<sup>2+</sup> is first enabled to bind to the active site by the rotation of His335 to an alternate conformation. Mg<sup>2+</sup> is then coordinated by the His residues of the active site (His300, His302, His335), and is partially neutralized by the coordination of three water molecules and their conversion to <sup>−</sup>OH.<ref name=":2" /> Αυτός ο συντονισμός καταλήγει σε ένα ασταθές σύμπλεγμα, αλλά παράγει ένα ευνοϊκό περιβάλλον για τη δέσμευση του Mg <sup> 2+ </sup>. Ο σχηματισμός του καρβαμικού ευνοείται από ένα [[αλκαλικότητα | αλκαλικό]] [[pH]]. Το pH και η [[συγκέντρωση]] ιόντων μαγνησίου στο διαμέρισμα ρευστού (στα φυτά, το [[Chloroplast | στρώμα του χλωροπλάστη]]
This coordination results in an unstable complex, but produces a favorable environment for the binding of Mg<sup>2+</sup>. Formation of the carbamate is favored by an [[alkalinity|alkaline]] [[pH]]. The pH and the [[concentration]] of magnesium ions in the fluid compartment (in plants, the [[Chloroplast|stroma of the chloroplast]]<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+AND+mcb%5Bbook%5D+AND+106599%5Buid%5D&rid=mcb.section.4493#4494 Lodish textbook] describes the localization of RuBisCO to the stromal space of chloroplasts. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+stroma+AND+106623%5Buid%5D&rid=mcb.figgrp.4715 Figure 17-7] illustrates how RuBisCO small subunits move into the chloroplast stroma and assemble with the large subunits.</ref>) αυξάνεται στο φως. Ο ρόλος της αλλαγής των επιπέδων ιόντων pH και μαγνησίου στη ρύθμιση της δραστηριότητας του ενζύμου RuBisCO συζητείται [[#Regulation of the enzymatic activity | παρακάτω]]. Μόλις σχηματιστεί το καρβαμικό, το His335 ολοκληρώνει την ενεργοποίηση επιστρέφοντας στην αρχική του θέση μέσω θερμικής διακύμανσης.
increases in the light. The role of changing pH and magnesium ion levels in the regulation of RuBisCO enzyme activity is discussed [[#Regulation of its enzymatic activity|below]]. Once the carbamate is formed, His335 finalizes the activation by returning to its initial position through thermal fluctuation.<ref name=":2" />
κκκ
{|
|- valign=top
|{{Infobox protein family
| Symbol = RuBisCO_large
| Name = RuBisCO large chain,<br />catalytic domain
| image =
| width =
| caption =
| Pfam = PF00016
| InterPro = IPR000685
| SMART =
| PROSITE = PDOC00142
| SCOP = 3rub
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| CDD = cd08148
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1geh}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rba}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rus}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1tel}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|1ykw}}, {{PDB2|2cwx}}, {{PDB2|2cxe}}, {{PDB2|2d69}}, {{PDB2|2qyg}}, {{PDB2|2rus}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|5rub}}, {{PDB2|8ruc}}, {{PDB2|9rub}}
}}
|{{Infobox protein family
| Symbol = RuBisCO_large_N
| Name = RuBisCO, N-terminal domain
| image =
| width =
| caption =
| Pfam = PF02788
| InterPro = IPR017444
| SMART =
| PROSITE =
| SCOP = 3rub
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1geh}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rba}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rus}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1tel}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|1ykw}}, {{PDB2|2cwx}}, {{PDB2|2cxe}}, {{PDB2|2d69}}, {{PDB2|2qyg}}, {{PDB2|2rus}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|5rub}}, {{PDB2|8ruc}}, {{PDB2|9rub}}
}}
|{{Infobox protein family
| Symbol = RuBisCO_small
| Name = RuBisCO, small chain
| image =
| width =
| caption =
| Pfam = PF00101
| InterPro = IPR000894
| SMART =
| PROSITE =
| SCOP = 3rub
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| CDD = cd03527
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rlc}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|8ruc}}
}}
|}
κκκ
==Ενζυματική δραστηριότητα==
[[File:RuBisCO reaction CO2 or O2.svg|center|thumb|upright=2|Δύο κύριες αντιδράσεις του RuBisCo: CO<sub>2</sub> σταθεροποίηση και οξυγόνωση.
Two main reactions of RuBisCo: CO<sub>2</sub> fixation and oxygenation.]]
Το RuBisCO είναι ένα από τα πολλά ένζυμα στον [[κύκλο Calvin]]. Όταν το Rubisco διευκολύνει την επίθεση του CO <sub> 2 </sub> στον άνθρακα C2 του RuBP και την επακόλουθη διάσπαση δεσμών μεταξύ του άνθρακα C3 και C2, σχηματίζονται 2 μόρια γλυκερικού-3-φωσφορικού. Η μετατροπή περιλαμβάνει αυτά τα στάδια: [[Τατομερισμός κετο-ενόλης | ενοποίηση]], [[καρβοξυλίωση]], [[Αντίδραση ενυδάτωσης | ενυδάτωση]], διάσπαση δεσμού C-C και [[πρωτονίωση]].
RuBisCO is one of many enzymes in the [[Calvin cycle]]. When Rubisco facilitates the attack of CO<sub>2</sub> at the C2 carbon of RuBP and subsequent bond cleavage between the C3 and C2 carbon, 2 molecules of glycerate-3-phosphate are formed. The conversion involves these steps: [[Keto-enol tautomerism|enolisation]], [[carboxylation]], [[Hydration reaction|hydration]], C-C bond cleavage, and [[protonation]].<ref name="catalysis">{{cite journal | vauthors = Andersson I | title = Catalysis and regulation in Rubisco | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 59 | issue = 7 | pages = 1555–68 | date = May 2008 | pmid = 18417482 | doi = 10.1093/jxb/ern091 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Erb TJ, Zarzycki J | title = A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO<sub>2</sub> fixing enzyme | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 49 | pages = 100–107 | date = February 2018 | pmid = 28843191 | doi = 10.1016/j.copbio.2017.07.017 | pmc = 7610757 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lundqvist T, Schneider G | title = Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 19 | pages = 12604–11 | date = July 1991 | pmid = 1905726 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 | doi-access = free }}</ref>
κκκ
=== Υποστρώματα ===
[[Υπόστρωμα (χημεία) | Υπόστρωμα]] για το RuBisCO είναι [[ριβουλόζη-1,5-διφωσφορική]] και [[διοξείδιο του άνθρακα]] (διακριτά από το "ενεργοποιητικό" διοξείδιο του άνθρακα).
[[Substrate (chemistry)|Substrate]]s for RuBisCO are [[ribulose-1,5-bisphosphate]] and [[carbon dioxide]] (distinct from the "activating" carbon dioxide).<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.section.2785#2790 chemical reactions] catalyzed by RuBisCO are described in the online [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=stryer.TOC&depth=2 Biochemistry] textbook by Stryer et al.</ref> Το RuBisCO καταλύει επίσης μια αντίδραση ριβουλόζης-1,5-διφωσφορικής και [[οξυγόνου | μοριακό οξυγόνο]] ({{Chem | O | 2}}) αντί του διοξειδίου του άνθρακα ({{CO2}}).
Η διάκριση μεταξύ των υποστρωμάτων CO <sub> 2 </sub> και O <sub> 2 </sub> αποδίδεται στις διαφορετικές αλληλεπιδράσεις των [[τετραπολικών στιγμών]] του υποστρώματος και ενός υψηλού [[ηλεκτροστατικού πεδίου]] [[ βαθμίδα]].
RuBisCO also catalyses a reaction of ribulose-1,5-bisphosphate and [[oxygen|molecular oxygen]] ({{Chem|O|2}}) instead of carbon dioxide ({{CO2}}).
Discriminating between the substrates CO<sub>2</sub> and O<sub>2</sub> is attributed to the differing interactions of the substrate's [[quadrupole moment]]s and a high [[electrostatic field]] [[gradient]].<ref name=":2" /> Αυτή η κλίση καθορίζεται από τη μορφή [[Dimer (chemistry) | dimer]] του ελάχιστα ενεργού RuBisCO, το οποίο με τα δύο συστατικά του παρέχει έναν συνδυασμό αντίθετα φορτισμένων τομέων που απαιτούνται για την αλληλεπίδραση του ενζύμου με το O <sub> 2 </sub> και {{CO2}}. Αυτές οι συνθήκες βοηθούν στην εξήγηση του χαμηλού ποσοστού κύκλου εργασιών που βρέθηκε στο RuBisCO: Για να αυξηθεί η ισχύς του [[ηλεκτρικού πεδίου]] που απαιτείται για επαρκή αλληλεπίδραση με τα [[τετράπολα στιγμή]] των υποστρωμάτων, τα τερματικά C και N το ένζυμο πρέπει να κλείσει, επιτρέποντας την απομόνωση της δραστικής θέσης από τον διαλύτη και μείωση της [[διηλεκτρικής σταθεράς]].
This gradient is established by the [[Dimer (chemistry)|dimer]] form of the minimally active RuBisCO, which with its two components provides a combination of oppositely charged domains required for the enzyme's interaction with O<sub>2</sub> and {{CO2}}. These conditions help explain the low turnover rate found in RuBisCO: In order to increase the strength of the [[electric field]] necessary for sufficient interaction with the substrates’ [[quadrupole moment]]s, the C- and N- terminal segments of the enzyme must be closed off, allowing the active site to be isolated from the solvent and lowering the [[dielectric constant]].<ref>{{cite journal | vauthors = Satagopan S, Spreitzer RJ | title = Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity | journal = BMC Plant Biology | volume = 8 | pages = 85 | date = July 2008 | pmid = 18664299 | pmc = 2527014 | doi = 10.1186/1471-2229-8-85 }}</ref> Αυτή η απομόνωση έχει σημαντικό κόστος [[Εντροπία | εντροπική]] και έχει ως αποτέλεσμα το χαμηλό ποσοστό κύκλου εργασιών.
This isolation has a significant [[Entropy|entropic]] cost, and results in the poor turnover rate.
κκκ
==== Δέσιμο RuBP Binding RuBP ====
Η καρβαμυλίωση της ε-αμινο ομάδας του Lys201 σταθεροποιείται με συντονισμό με το Mg <sup> 2+ </sup>.
Carbamylation of the ε-amino group of Lys201 is stabilized by coordination with the Mg<sup>2+</sup>.<ref>{{cite journal | vauthors = Lorimer GH, Miziorko HM | title = Carbamate formation on the epsilon-amino group of a lysyl residue as the basis for the activation of ribulosebisphosphate carboxylase by CO2 and Mg2+ | journal = Biochemistry | volume = 19 | issue = 23 | pages = 5321–8 | date = November 1980 | pmid = 6778504 | doi = 10.1021/bi00564a027 }}</ref> Αυτή η αντίδραση περιλαμβάνει σύνδεση των καρβοξυλικών άκρων του Asp203 και Glu204 στο ιόν Mg <sup> 2+ </sup>. Το υπόστρωμα RuBP δεσμεύει το Mg <sup> 2+ </sup> μετατοπίζοντας δύο από τους τρεις υδατοσυνδέτες.
This reaction involves binding of the carboxylate termini of Asp203 and Glu204 to the Mg<sup>2+</sup> ion. The substrate RuBP binds Mg<sup>2+</sup> displacing two of the three aquo ligands.<ref name="catalysis"/><ref name="genbase">{{cite journal | vauthors = Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH | title = Mechanism of Rubisco: The Carbamate as General Base | journal = Chemical Reviews | volume = 98 | issue = 2 | pages = 549–562 | date = April 1998 | pmid = 11848907 | doi = 10.1021/cr970010r }}</ref><ref name ="and1989">{{cite journal | vauthors = Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH |title=Crystal structure of the active site of ribulose-bisphosphate carboxylase |journal=Nature |date=1989 |volume=337 |issue=6204 |pages=229–234|doi=10.1038/337229a0 |bibcode=1989Natur.337..229A |s2cid=4370073 }}</ref>
κκκ
==== Ενοποίηση Enolisation ====
Η ενοποίηση του RuBP είναι η μετατροπή του κετοταυτομερούς του RuBP σε μια ενδιόλη (ate). [[Τατομερισμός κετο -ενόλης | Ενοποίηση]] ξεκινά με αποπρωτονίωση στο C3. Η ενζυμική βάση σε αυτό το βήμα έχει συζητηθεί,
Enolisation of RuBP is the conversion of the keto tautomer of RuBP to an enediol(ate). [[Keto–enol tautomerism|Enolisation]] is initiated by deprotonation at C3. The enzyme base in this step has been debated,<ref name="genbase"/><ref name="harpel">{{cite journal | vauthors = Hartman FC, Harpel MR | title = Structure, function, regulation, and assembly of D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 63 | pages = 197–234 | year = 1994 | pmid = 7979237 | doi = 10.1146/annurev.bi.63.070194.001213 }}</ref> αλλά οι στερικοί περιορισμοί που παρατηρούνται στις κρυσταλλικές δομές έχουν κάνει το Lys201 τον πιο πιθανό υποψήφιο.
but the steric constraints observed in crystal structures have made Lys201 the most likely candidate.<ref name="catalysis"/> Συγκεκριμένα, το καρβαμικό οξυγόνο στο Lys201 που δεν συντονίζεται με το ιόν Mg αποπρωτονώνει τον άνθρακα C3 του RuBP για να σχηματίσει ένα 2,3-ενδιοδιόλιο.
Specifically, the carbamate oxygen on Lys201 that is not coordinated with the Mg ion deprotonates the C3 carbon of RuBP to form a 2,3-enediolate.<ref name="genbase"/><ref name ="and1989"/>
κκκ
==== Carboxylation====
[[File:Crystal structure of active site of RuBisCO bound to 2-Carboxyarabinitol-1,5-Bisphosphate.png|thumb|Μια τρισδιάστατη εικόνα της ενεργού θέσης του σπανακιού RuBisCO συμπλεγμένη με τον αναστολέα 2-καρβοξιαραβινιτολ-1,5-διφωσφορικό, CO <sub> 2 </sub> και Mg <sup> 2+ </sup>. (PDB: 1IR1; View Ligand View [CAP] 501: A)
A 3D image of the active site of spinach RuBisCO complexed with the inhibitor 2-Carboxyarabinitol-1,5-Bisphosphate, CO<sub>2</sub>, and Mg<sup>2+</sup>. (PDB: 1IR1; Ligand View [CAP]501:A)]]
Η καρβοξυλίωση του 2,3-ενδιοδιόλης έχει ως αποτέλεσμα την ενδιάμεση 3-κετο-2′-καρβοξυαραβινιτόλη-1,5-διφωσφορική και το Lys334 να διευκολύνει την προσθήκη του υποστρώματος CO <sub> 2 </sub> καθώς αντικαθιστά το τρίτο Mg <sup> 2+ </sup> συντονισμένο μόριο νερού και προσθέστε απευθείας στην εενδιόλη. Σε αυτή τη διαδικασία δεν σχηματίζεται σύμπλεγμα Michaelis.
Carboxylation of the 2,3-enediolate results in the intermediate 3-keto-2′-carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate and Lys334 is positioned to facilitate the addition of the CO<sub>2</sub> substrate as it replaces the third Mg<sup>2+</sup>-coordinated water molecule and add directly to the enediol. No Michaelis complex is formed in this process.<ref name="catalysis"/><ref name="harpel"/> Η ενυδάτωση αυτής της κετόνης οδηγεί σε μια πρόσθετη ομάδα υδροξέων στο C3, σχηματίζοντας ένα ενδιάμεσο προϊόν γεμ-διόλης.
Hydration of this ketone results in an additional hydroxy group on C3, forming a gem-diol intermediate.<ref name="genbase"/><ref name="and1997">{{cite journal | vauthors = Taylor TC, Andersson I | title = The structure of the complex between rubisco and its natural substrate ribulose 1,5-bisphosphate | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 265 | issue = 4 | pages = 432–44 | date = January 1997 | pmid = 9034362 | doi = 10.1006/jmbi.1996.0738 }}</ref> Η καρβοξυλίωση και η ενυδάτωση έχουν προταθεί είτε ως ένα μόνο συντονισμένο βήμα
Carboxylation and hydration have been proposed as either a single concerted step<ref name="genbase"/> ή ως δύο διαδοχικά βήματα.
or as two sequential steps.<ref name="and1997"/> Ο συντονισμένος μηχανισμός υποστηρίζεται από την εγγύτητα του μορίου νερού στο C3 του RuBP σε πολλαπλές κρυσταλλικές δομές. Μέσα στη δομή του σπανακιού, άλλα υπολείμματα είναι καλά τοποθετημένα για να βοηθήσουν στο βήμα ενυδάτωσης καθώς βρίσκονται σε απόσταση σύνδεσης υδρογόνου από το μόριο του νερού.
Concerted mechanism is supported by the proximity of the water molecule to C3 of RuBP in multiple crystal structures. Within the spinach structure, other residues are well placed to aid in the hydration step as they are within hydrogen bonding distance of the water molecule.<ref name="catalysis"/>
κκκ
==== Διάσπαση δεσμού C-C C-C bond cleavage ====
Το ενδιάμεσο προϊόν πολύ-διόλης διασπάται στο δεσμό C2-C3 για να σχηματίσει ένα μόριο γλυκερικού-3-φωσφορικού και ένα αρνητικά φορτισμένο καρβοξυλικό.
The gem-diol intermediate cleaves at the C2-C3 bond to form one molecule of glycerate-3-phosphate and a negatively charge carboxylate.<ref name="catalysis"/> Η στερεοφωνική πρωτονίωση του C2 αυτού του καρβανίου έχει ως αποτέλεσμα ένα άλλο μόριο γλυκερικού-3-φωσφορικού. Αυτό το βήμα πιστεύεται ότι διευκολύνεται από το Lys175 ή πιθανώς το καρβαμυλιωμένο Lys201.
Stereo specific protonation of C2 of this carbanion results in another molecule of glycerate-3-phosphate. This step is thought to be facilitated by Lys175 or potentially the carbamylated Lys201.<ref name="catalysis"/>
κκκ
===Προϊόντα===
Όταν το διοξείδιο του άνθρακα είναι το υπόστρωμα, το προϊόν της αντίδρασης καρβοξυλάσης είναι ένα ασταθές φωσφορυλιωμένο ενδιάμεσο έξι άνθρακα γνωστό ως 3-κετο-2-καρβοξυαραβινιτόλη-1,5-διφωσφορικό, το οποίο διασπάται γρήγορα σε δύο μόρια γλυκερικού-3-φωσφορικού. Το 3-φωσφογλυκερικό άλας μπορεί να χρησιμοποιηθεί για την παραγωγή μεγαλύτερων μορίων όπως [[γλυκόζη]].
When carbon dioxide is the substrate, the product of the carboxylase reaction is an unstable six-carbon phosphorylated intermediate known as 3-keto-2-carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate, which decays rapidly into two molecules of glycerate-3-phosphate. The 3-phosphoglycerate can be used to produce larger molecules such as [[glucose]].
κκκ
Το Rubisco [[Ένζυμο ασωτισμός | παράπλευρες δραστηριότητες]] μπορεί να οδηγήσει σε άχρηστα ή ανασταλτικά υποπροϊόντα. ένα τέτοιο προϊόν είναι η [[ξυλουλόζη-1,5-διφωσφορική]], η οποία αναστέλλει τη δραστηριότητα Rubisco.
Rubisco [[Enzyme promiscuity|side activities]] can lead to useless or inhibitory by-products; one such product is [[xylulose-1,5-bisphosphate]], which inhibits Rubisco activity.<ref>{{cite journal | vauthors = Pearce FG | title = Catalytic by-product formation and ligand binding by ribulose bisphosphate carboxylases from different phylogenies | journal = The Biochemical Journal | volume = 399 | issue = 3 | pages = 525–34 | date = November 2006 | pmid = 16822231 | pmc = 1615894 | doi = 10.1042/BJ20060430 }}</ref>
κκκ
Όταν το μοριακό οξυγόνο είναι το υπόστρωμα, τα προϊόντα της αντίδρασης οξυγονάσης είναι φωσφογλυκολικό και 3-φωσφογλυκερικό. Το φωσφογλυκολικό ανακυκλώνεται μέσω μιας αλληλουχίας αντιδράσεων που ονομάζεται [[φωτοαναπνοή]], η οποία περιλαμβάνει ένζυμα και κυτοχρώματα που βρίσκονται στα [[μιτοχόνδρια]] και [[υπεροξυσώματα]] (πρόκειται για [[βλάβη μεταβολίτη και αποκατάσταση ή προ- έκλυση | επισκευή μεταβολιτών]]). Σε αυτή τη διαδικασία, δύο μόρια φωσφογλυκολικού μετατρέπονται σε ένα μόριο διοξειδίου του άνθρακα και ένα μόριο 3-φωσφογλυκερικού, το οποίο μπορεί να επανεισαχθεί στον κύκλο Calvin. Μερικά από τα φωσφογλυκολικά που εισέρχονται σε αυτό το μονοπάτι μπορούν να συγκρατηθούν από τα φυτά για να παράγουν άλλα μόρια όπως [[γλυκίνη]]. Σε επίπεδα περιβάλλοντος διοξειδίου του άνθρακα και οξυγόνου, η αναλογία των αντιδράσεων είναι περίπου 4 προς 1, πράγμα που οδηγεί σε καθαρή σταθεροποίηση διοξειδίου του άνθρακα μόνο 3,5. Έτσι, η αδυναμία του ενζύμου να αποτρέψει την αντίδραση με οξυγόνο μειώνει σημαντικά τη φωτοσυνθετική ικανότητα πολλών φυτών. Ορισμένα φυτά, πολλά φύκια και φωτοσυνθετικά βακτήρια έχουν ξεπεράσει αυτόν τον περιορισμό επινοώντας μέσα για την αύξηση της συγκέντρωσης διοξειδίου του άνθρακα γύρω από το ένζυμο, συμπεριλαμβανομένων των [[C4 carbon fixation | {{C4}} στερέωση άνθρακα]], [[μεταβολισμός οξέος του χαλκού] ], και τη χρήση του [[πυρενοειδούς]].
When molecular oxygen is the substrate, the products of the oxygenase reaction are phosphoglycolate and 3-phosphoglycerate. Phosphoglycolate is recycled through a sequence of reactions called [[photorespiration]], which involves enzymes and cytochromes located in the [[mitochondria]] and [[peroxisomes]] (this is a case of [[Metabolite damage and its repair or pre-emption|metabolite repair]]). In this process, two molecules of phosphoglycolate are converted to one molecule of carbon dioxide and one molecule of 3-phosphoglycerate, which can reenter the Calvin cycle. Some of the phosphoglycolate entering this pathway can be retained by plants to produce other molecules such as [[glycine]]. At ambient levels of carbon dioxide and oxygen, the ratio of the reactions is about 4 to 1, which results in a net carbon dioxide fixation of only 3.5. Thus, the inability of the enzyme to prevent the reaction with oxygen greatly reduces the photosynthetic capacity of many plants. Some plants, many algae, and photosynthetic bacteria have overcome this limitation by devising means to increase the concentration of carbon dioxide around the enzyme, including [[C4 carbon fixation|{{C4}} carbon fixation]], [[crassulacean acid metabolism]], and the use of [[pyrenoid]].
κκκ
===Ποσοστό ενζυματικής δραστηριότητας Rate of enzymatic activity===
[[Image:Calvin-cycle4.svg|thumb|upright=1.35|Επισκόπηση του [[κύκλου Calvin]] και στερέωσης άνθρακα.
Overview of the [[Calvin cycle]] and carbon fixation.]]
κκκ
Ορισμένα ένζυμα μπορούν να πραγματοποιήσουν χιλιάδες χημικές αντιδράσεις κάθε δευτερόλεπτο. Ωστόσο, το RuBisCO είναι αργό, καθορίζοντας μόνο 3-10 μόρια διοξειδίου του άνθρακα κάθε δευτερόλεπτο ανά μόριο ενζύμου.
Some enzymes can carry out thousands of chemical reactions each second. However, RuBisCO is slow, fixing only 3-10 carbon dioxide molecules each second per molecule of enzyme.<ref>{{cite journal | vauthors = Ellis RJ | title = Biochemistry: Tackling unintelligent design | journal = Nature | volume = 463 | issue = 7278 | pages = 164–5 | date = January 2010 | pmid = 20075906 | doi = 10.1038/463164a | bibcode = 2010Natur.463..164E | s2cid = 205052478 }}</ref>
Η αντίδραση που καταλύεται από το RuBisCO είναι, επομένως, ο πρωταρχικός παράγοντας περιορισμού της ταχύτητας του κύκλου Calvin κατά τη διάρκεια της ημέρας. Ωστόσο, υπό τις περισσότερες συνθήκες και όταν το φως δεν περιορίζει διαφορετικά τη φωτοσύνθεση, η ταχύτητα του RuBisCO ανταποκρίνεται θετικά στην αύξηση της συγκέντρωσης διοξειδίου του άνθρακα.
The reaction catalyzed by RuBisCO is, thus, the primary rate-limiting factor of the Calvin cycle during the day. Nevertheless, under most conditions, and when light is not otherwise limiting photosynthesis, the speed of RuBisCO responds positively to increasing carbon dioxide concentration.
κκκ
Το RuBisCO είναι συνήθως ενεργό μόνο κατά τη διάρκεια της ημέρας, καθώς η 1,5-διφωσφορική ριβουλόζη δεν αναγεννάται στο σκοτάδι. Αυτό οφείλεται στη ρύθμιση αρκετών άλλων ενζύμων στον κύκλο του Calvin. Επιπλέον, η δραστηριότητα του RuBisCO συντονίζεται με εκείνη των άλλων ενζύμων του κύκλου Calvin με διάφορους άλλους τρόπους:
RuBisCO is usually only active during the day, as ribulose 1,5-bisphosphate is not regenerated in the dark. This is due to the regulation of several other enzymes in the Calvin cycle. In addition, the activity of RuBisCO is coordinated with that of the other enzymes of the Calvin cycle in several other ways:
κκκ
====Κατά ιόντα By ions====
Κατά το φωτισμό των χλωροπλαστών, το [[pH]] του [[στρώματος (υγρού) | στρώματος]] αυξάνεται από 7.0 σε 8.0 λόγω της κλίσης του πρωτονίου (ιόν υδρογόνου, {{Chem | H |+}}) που δημιουργείται τη μεμβράνη [[θυλακοειδούς]]. Η κίνηση των πρωτονίων στα θυλακοειδή είναι [[Εξαρτώμενη από το φως αντίδραση | οδηγείται από το φως]] και είναι θεμελιώδης για [[συνθετά ATP#Plant ATP synthase | σύνθεση ATP]] στους χλωροπλάστες »(Περαιτέρω ανάγνωση: [[Κέντρο φωτοσυνθετικής αντίδρασης] ]; [[Αντιδράσεις εξαρτώμενες από το φως]]) ''. Για την εξισορρόπηση του δυναμικού ιόντων στη μεμβράνη, τα ιόντα μαγνησίου ({{Chem | Mg | 2+}}) μετακινούνται έξω από τα θυλακοειδή ως απάντηση, αυξάνοντας τη συγκέντρωση μαγνησίου στο στρώμα των χλωροπλαστών. Το RuBisCO έχει υψηλό βέλτιστο ρΗ (μπορεί να είναι> 9,0, ανάλογα με τη συγκέντρωση ιόντων μαγνησίου) και, επομένως, "ενεργοποιείται" με την εισαγωγή διοξειδίου του άνθρακα και μαγνησίου στις ενεργές θέσεις όπως περιγράφηκε παραπάνω.
Upon illumination of the chloroplasts, the [[pH]] of the [[stroma (fluid)|stroma]] rises from 7.0 to 8.0 because of the proton (hydrogen ion, {{Chem|H|+}}) gradient created across the [[thylakoid]] membrane. The movement of protons into thylakoids is [[Light-dependent reaction|driven by light]] and is fundamental to [[ATP synthase#Plant ATP synthase|ATP synthesis]] in chloroplasts ''(Further reading: [[Photosynthetic reaction centre]]; [[Light-dependent reactions]])''. To balance ion potential across the membrane, magnesium ions ({{Chem|Mg|2+}}) move out of the thylakoids in response, increasing the concentration of magnesium in the stroma of the chloroplasts. RuBisCO has a high optimal pH (can be >9.0, depending on the magnesium ion concentration) and, thus, becomes "activated" by the introduction of carbon dioxide and magnesium to the active sites as described above.
κκκ
====Από την ενεργοποίηση RuBisCO By RuBisCO activase====
Σε φυτά και ορισμένα φύκια, ένα άλλο ένζυμο, '' 'RuBisCO activase' '' (Rca, {{GO | GO: 0046863}}, {{UniProt | P10896}}), απαιτείται για να επιτραπεί ο γρήγορος σχηματισμός του κρίσιμου [ [καρβαμικό]] στην ενεργή τοποθεσία του RuBisCO.
In plants and some algae, another enzyme, '''RuBisCO activase''' (Rca, {{GO|GO:0046863}}, {{UniProt|P10896}}), is required to allow the rapid formation of the critical [[carbamate]] in the active site of RuBisCO.<ref name="pmid16245090">{{cite journal | vauthors = Portis AR | title = Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone | journal = Photosynthesis Research | volume = 75 | issue = 1 | pages = 11–27 | year = 2003 | pmid = 16245090 | doi = 10.1023/A:1022458108678 | s2cid = 2632 }}</ref><ref name="pmid15236471">{{cite journal | vauthors = Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW | title = Characteristics of photosynthesis in rice plants transformed with an antisense Rubisco activase gene | journal = Journal of Zhejiang University Science | volume = 5 | issue = 8 | pages = 897–9 | date = August 2004 | pmid = 15236471 | doi = 10.1631/jzus.2004.0897 | s2cid = 1496584 | url = https://semanticscholar.org/paper/9f8af66ec94a48a27feab9f05b5cb8b59fbe7634 }}</ref> Αυτό απαιτείται επειδή [[1,5-διφωσφορική ριβουλόζη]] (RuBP) συνδέεται πιο έντονα με τις ενεργές θέσεις του RuBisCO όταν υπάρχει περίσσεια καρβαμιδικού, εμποδίζοντας τη διαδικασία που προχωράει προς τα εμπρός. Υπό το φως, η ακτιβάση RuBisCO προωθεί την απελευθέρωση του ανασταλτικού (ή - σε ορισμένες απόψεις - αποθήκευσης) RuBP από τις καταλυτικές θέσεις του RuBisCO. Η ακτιβάση απαιτείται επίσης σε ορισμένα φυτά (π.χ. καπνό και πολλά φασόλια) επειδή, στο σκοτάδι, το RuBisCO αναστέλλεται (ή προστατεύεται από την υδρόλυση) από έναν ανταγωνιστικό αναστολέα που συντίθεται από αυτά τα φυτά, ένα αναλογικό υπόστρωμα [[2-καρβοξυ-Δ-αραβιτινόλη 1-φωσφορικό]] (CA1P).
This is required because [[ribulose 1,5-bisphosphate]] (RuBP) binds more strongly to the active sites of RuBisCO when excess carbamate is present, preventing processes form moving forward. In the light, RuBisCO activase promotes the release of the inhibitory (or — in some views — storage) RuBP from the catalytic sites of RuBisCO. Activase is also required in some plants (e.g., tobacco and many beans) because, in darkness, RuBisCO is inhibited (or protected from hydrolysis) by a competitive inhibitor synthesized by these plants, a substrate analog [[2-Carboxy-D-arabitinol 1-phosphate]] (CA1P).<ref name="pmid7818481">{{cite journal | vauthors = Andralojc PJ, Dawson GW, Parry MA, Keys AJ | title = Incorporation of carbon from photosynthetic products into 2-carboxyarabinitol-1-phosphate and 2-carboxyarabinitol | journal = The Biochemical Journal | volume = 304 | issue = 3 | pages = 781–6 | date = December 1994 | pmid = 7818481 | pmc = 1137402 | doi = 10.1042/bj3040781 }}</ref> Το CA1P συνδέεται στενά με τη δραστική θέση του καρβαμυλιωμένου RuBisCO και αναστέλλει την καταλυτική δραστηριότητα σε ακόμη μεγαλύτερο βαθμό. Το CA1P έχει επίσης αποδειχθεί ότι διατηρεί το RuBisCO σε [[Χημική διαμόρφωση | διαμόρφωση]] που προστατεύεται από [[πρωτεάση | πρωτεόλυση]].
CA1P binds tightly to the active site of carbamylated RuBisCO and inhibits catalytic activity to an even greater extent. CA1P has also been shown to keep RuBisCO in a [[Chemical conformation|conformation]] that is protected from [[protease|proteolysis]].<ref>{{cite journal|vauthors=Khan S, Andralojc PJ, Lea PJ, Parry MA|date=December 1999|title=2'-carboxy-D-arabitinol 1-phosphate protects ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase against proteolytic breakdown|url=https://repository.rothamsted.ac.uk/download/2d5eca8f4b497d9d14914da64f7f56163817c6e91d61ed28df023b9ff7a39a4a/521895/Khan-1999--carboxy-d-arabitinol--phosphate-pr.pdf|journal=European Journal of Biochemistry|volume=266|issue=3|pages=840–7|doi=10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x|pmid=10583377|doi-access=free}}</ref>
Υπό το φως, η ακτιβάση RuBisCO προωθεί επίσης την απελευθέρωση του CA1P από τις καταλυτικές θέσεις. Μετά την απελευθέρωση του CA1P από το RuBisCO, μετατρέπεται γρήγορα σε μη ανασταλτική μορφή από μια ενεργοποιημένη από το φως [[CA1P-φωσφατάση]]. Ακόμη και χωρίς αυτούς τους ισχυρούς αναστολείς, μία φορά κάθε αρκετές εκατοντάδες αντιδράσεις, οι κανονικές αντιδράσεις με διοξείδιο του άνθρακα ή οξυγόνο δεν ολοκληρώνονται. άλλα ανασταλτικά ανάλογα υποστρώματος εξακολουθούν να σχηματίζονται στην ενεργή θέση. Για άλλη μια φορά, η ακτιβάση RuBisCO μπορεί να προωθήσει την απελευθέρωση αυτών των αναλόγων από τις καταλυτικές θέσεις και να διατηρήσει το ένζυμο σε καταλυτικά ενεργή μορφή. Ωστόσο, σε υψηλές θερμοκρασίες, η RuBisCO ενεργοποιείται και δεν μπορεί πλέον να ενεργοποιήσει το RuBisCO. Αυτό συμβάλλει στη μειωμένη ικανότητα καρβοξυλίωσης που παρατηρείται κατά τη θερμική καταπόνηση.
In the light, RuBisCO activase also promotes the release of CA1P from the catalytic sites. After the CA1P is released from RuBisCO, it is rapidly converted to a non-inhibitory form by a light-activated [[CA1P-phosphatase]]. Even without these strong inhibitors, once every several hundred reactions, the normal reactions with carbon dioxide or oxygen are not completed; other inhibitory substrate analogs are still formed in the active site. Once again, RuBisCO activase can promote the release of these analogs from the catalytic sites and maintain the enzyme in a catalytically active form. However, at high temperatures, RuBisCO activase aggregates and can no longer activate RuBisCO. This contributes to the decreased carboxylating capacity observed during heat stress.<ref name="pmid11706186">{{cite journal | vauthors = Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Brandner SJ, Vierling E | title = Exceptional sensitivity of Rubisco activase to thermal denaturation in vitro and in vivo | journal = Plant Physiology | volume = 127 | issue = 3 | pages = 1053–64 | date = November 2001 | pmid = 11706186 | pmc = 129275 | doi = 10.1104/pp.010357 }}</ref><ref name="pmid11069297">{{cite journal | vauthors = Crafts-Brandner SJ, Salvucci ME | title = Rubisco activase constrains the photosynthetic potential of leaves at high temperature and CO2 | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 97 | issue = 24 | pages = 13430–5 | date = November 2000 | pmid = 11069297 | pmc = 27241 | doi = 10.1073/pnas.230451497 | bibcode = 2000PNAS...9713430C }}</ref>
κκκ
====Με ATP/ADP και κατάσταση στρωματικής αναγωγής/οξείδωσης μέσω της ακτινάσης By ATP/ADP and stromal reduction/oxidation state through the activase====
Η απομάκρυνση του ανασταλτικού RuBP, CA1P και των άλλων ανασταλτικών αναλόγων υποστρώματος με ακτιβάση απαιτεί την κατανάλωση [[τριφωσφορικής αδενοσίνης | ATP]]. Αυτή η αντίδραση αναστέλλεται από την παρουσία [[διφωσφορικής αδενοσίνης | ADP]], και, συνεπώς, η δραστηριότητα της ακτινάσης εξαρτάται από την αναλογία αυτών των ενώσεων στο στρώμα του χλωροπλάστη. Επιπλέον, στα περισσότερα φυτά, η ευαισθησία της ακτιβάσης προς την αναλογία ATP/ADP τροποποιείται από την κατάσταση της στρωματικής αναγωγής/οξείδωσης ([[οξειδοαναγωγή]]) μέσω μιας άλλης μικρής ρυθμιστικής πρωτεΐνης, [[θειορεδοξίνη]]. Με αυτόν τον τρόπο, η δραστηριότητα της ακτινάσης και η κατάσταση ενεργοποίησης του RuBisCO μπορούν να ρυθμιστούν ως απόκριση της έντασης του φωτός και, επομένως, του ρυθμού σχηματισμού του υποστρώματος 1,5-διφωσφορικής ριβουλόζης.
The removal of the inhibitory RuBP, CA1P, and the other inhibitory substrate analogs by activase requires the consumption of [[Adenosine triphosphate|ATP]]. This reaction is inhibited by the presence of [[Adenosine diphosphate|ADP]], and, thus, activase activity depends on the ratio of these compounds in the chloroplast stroma. Furthermore, in most plants, the sensitivity of activase to the ratio of ATP/ADP is modified by the stromal reduction/oxidation ([[redox]]) state through another small regulatory protein, [[thioredoxin]]. In this manner, the activity of activase and the activation state of RuBisCO can be modulated in response to light intensity and, thus, the rate of formation of the ribulose 1,5-bisphosphate substrate.<ref>{{cite journal | vauthors = Zhang N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR | title = Light modulation of Rubisco in Arabidopsis requires a capacity for redox regulation of the larger Rubisco activase isoform | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 99 | issue = 5 | pages = 3330–4 | date = March 2002 | pmid = 11854454 | pmc = 122518 | doi = 10.1073/pnas.042529999 | bibcode = 2002PNAS...99.3330Z }}</ref>
κκκ
 
====Με φωσφορικά By phosphate====
Στα κυανοβακτήρια, το ανόργανο [[φωσφορικό]] (P <sub> i </sub>) συμμετέχει επίσης στη συντονισμένη ρύθμιση της φωτοσύνθεσης: Το P <sub> i </sub> συνδέεται με την ενεργό τοποθεσία RuBisCO και σε άλλη τοποθεσία στη μεγάλη αλυσίδα όπου μπορεί να επηρεάσει τις μεταβάσεις μεταξύ ενεργοποιημένων και λιγότερο ενεργών διαμορφώσεων του ενζύμου. Με αυτόν τον τρόπο, η ενεργοποίηση του βακτηριακού RuBisCO μπορεί να είναι ιδιαίτερα ευαίσθητη στα επίπεδα P <sub> i </sub>, γεγονός που θα μπορούσε να τον αναγκάσει να ενεργήσει με παρόμοιο τρόπο με τον τρόπο λειτουργίας της RuBisCO activase σε υψηλότερα φυτά.
In cyanobacteria, inorganic [[phosphate]] (P<sub>i</sub>) also participates in the co-ordinated regulation of photosynthesis: P<sub>i</sub> binds to the RuBisCO active site and to another site on the large chain where it can influence transitions between activated and less active conformations of the enzyme. In this way, activation of bacterial RuBisCO might be particularly sensitive to P<sub>i</sub> levels, which might cause it to act in a similar way to how RuBisCO activase functions in higher plants.<ref>{{cite journal | vauthors = Marcus Y, Gurevitz M | title = Activation of cyanobacterial RuBP-carboxylase/oxygenase is facilitated by inorganic phosphate via two independent mechanisms | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 267 | issue = 19 | pages = 5995–6003 | date = October 2000 | pmid = 10998060 | doi = 10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x }}</ref>
κκκ
 
====Με διοξείδιο του άνθρακα By carbon dioxide====
Δεδομένου ότι το διοξείδιο του άνθρακα και το οξυγόνο [[αναστολέας ενζύμου | ανταγωνίζονται]] στο ενεργό σημείο του RuBisCO, η στερέωση άνθρακα από το RuBisCO μπορεί να ενισχυθεί αυξάνοντας το επίπεδο διοξειδίου του άνθρακα στο διαμέρισμα που περιέχει RuBisCO ([[στρώμα χλωροπλάστης]]). Αρκετές φορές κατά τη διάρκεια της εξέλιξης των φυτών, έχουν αναπτυχθεί μηχανισμοί για την αύξηση του επιπέδου διοξειδίου του άνθρακα στο στρώμα (βλέπε [[C4 στερέωση άνθρακα | {{C4}} στερέωση άνθρακα]]). Η χρήση οξυγόνου ως υπόστρωμα φαίνεται να είναι μια περίεργη διαδικασία, καθώς φαίνεται να πετάει τη δεσμευμένη ενέργεια. Ωστόσο, μπορεί να είναι ένας μηχανισμός για την πρόληψη της υπερφόρτωσης υδατανθράκων σε περιόδους υψηλής ροής φωτός. Αυτή η αδυναμία στο ένζυμο είναι η αιτία της [[φωτοαναπνοή]], έτσι ώστε τα υγιή φύλλα σε έντονο φως ενδέχεται να έχουν μηδενική καθαρή στερέωση άνθρακα όταν ο λόγος {{Chem | O | 2}} προς {{CO2}} είναι διαθέσιμος στο RuBisCO μετατοπίζεται πολύ προς το οξυγόνο. Αυτό το φαινόμενο εξαρτάται κυρίως από τη θερμοκρασία: Οι υψηλές θερμοκρασίες μπορούν να μειώσουν τη συγκέντρωση του {{CO2}} που διαλύεται στην υγρασία των ιστών των φύλλων. Αυτό το φαινόμενο σχετίζεται επίσης με το [[Λειψυδρία | καταπόνηση νερού]]: Δεδομένου ότι τα φύλλα των φυτών ψύχονται με εξάτμιση, το περιορισμένο νερό προκαλεί υψηλές θερμοκρασίες στα φύλλα. [[Φυτά C4 | {{C4}} φυτά]] χρησιμοποιήστε αρχικά το ένζυμο [[στερέωση άνθρακα C4 | καρβοξυλάση PEP]], το οποίο έχει μεγαλύτερη συγγένεια με το {{CO2}}. Η διαδικασία δημιουργεί πρώτα μια ενδιάμεση ένωση 4 άνθρακα, η οποία μεταφέρεται σε μια περιοχή με [[φυτά C3 | {{C3}} φωτοσύνθεση]] και στη συνέχεια απο-καρβοξυλιώνεται, απελευθερώνοντας {{CO2}} για να αυξήσει τη συγκέντρωση του {{CO2 }}, εξ ου και το όνομα {{C4}} φυτά.
Since carbon dioxide and oxygen [[Enzyme inhibitor|compete]] at the active site of RuBisCO, carbon fixation by RuBisCO can be enhanced by increasing the carbon dioxide level in the compartment containing RuBisCO ([[chloroplast stroma]]). Several times during the evolution of plants, mechanisms have evolved for increasing the level of carbon dioxide in the stroma (see [[C4 carbon fixation|{{C4}} carbon fixation]]). The use of oxygen as a substrate appears to be a puzzling process, since it seems to throw away captured energy. However, it may be a mechanism for preventing carbohydrate overload during periods of high light flux. This weakness in the enzyme is the cause of [[photorespiration]], such that healthy leaves in bright light may have zero net carbon fixation when the ratio of {{Chem|O|2}} to {{CO2}} available to RuBisCO shifts too far towards oxygen. This phenomenon is primarily temperature-dependent: High temperatures can decrease the concentration of {{CO2}} dissolved in the moisture of leaf tissues. This phenomenon is also related to [[Water scarcity|water stress]]: Since plant leaves are evaporatively cooled, limited water causes high leaf temperatures. [[C4 plants|{{C4}} plants]] use the enzyme [[C4 carbon fixation|PEP carboxylase]] initially, which has a higher affinity for {{CO2}}. The process first makes a 4-carbon intermediate compound, which is shuttled into a site of [[C3 plants|{{C3}} photosynthesis]] then de-carboxylated, releasing {{CO2}} to boost the concentration of {{CO2}}, hence the name {{C4}} plants.
κκκ
Τα φυτά [[μεταβολισμός οξέος Crassulacean]] (CAM) διατηρούν το [[στόμα]] τους κλειστό κατά τη διάρκεια της ημέρας, το οποίο εξοικονομεί νερό, αλλά εμποδίζει τις αντιδράσεις ανεξάρτητες από το φως (γνωστός και ως [[κύκλος Calvin]]), καθώς αυτές Οι αντιδράσεις απαιτούν {{CO2}} να περάσουν από την ανταλλαγή αερίου μέσω αυτών των ανοιγμάτων. Η εξάτμιση μέσω της άνω πλευράς ενός φύλλου εμποδίζεται από ένα στρώμα [[κερί]].
[[Crassulacean acid metabolism]] (CAM) plants keep their [[stoma]]ta closed during the day, which conserves water but prevents the light-independent reactions (a.k.a. the [[Calvin Cycle]]) from taking place, since these reactions require {{CO2}} to pass by gas exchange through these openings. Evaporation through the upper side of a leaf is prevented by a layer of [[wax]].
κκκ
 
== Γενετική μηχανική ==
κκκ
Δεδομένου ότι το RuBisCO είναι συχνά περιοριστικό για τη φωτοσύνθεση στα φυτά, μπορεί να είναι δυνατή η βελτίωση της [[φωτοσυνθετικής απόδοσης]] τροποποιώντας τα γονίδια RuBisCO στα φυτά για να αυξηθεί η καταλυτική δραστηριότητα και/ή να μειωθούν τα ποσοστά οξυγόνωσης.
Since RuBisCO is often rate-limiting for photosynthesis in plants, it may be possible to improve [[photosynthetic efficiency]] by modifying RuBisCO genes in plants to increase catalytic activity and/or decrease oxygenation rates.<ref>{{cite journal | vauthors = Spreitzer RJ, Salvucci ME | title = Rubisco: structure, regulatory interactions, and possibilities for a better enzyme | journal = Annual Review of Plant Biology | volume = 53 | pages = 449–75 | year = 2002 | pmid = 12221984 | doi = 10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233 | s2cid = 9387705 | url = https://semanticscholar.org/paper/437c9700bdb4b82bee7c40f78b7619a1bda377d1 }}</ref><ref name="John_Timmer_2017">{{cite web|url=https://arstechnica.com/science/2017/12/key-plant-proteins-that-grab-co%e2%82%82-finally-made-in-bacteria/| vauthors = Timmer J |title=We may now be able to engineer the most important lousy enzyme on the planet|date=7 December 2017|work=Ars Technica|access-date=5 January 2019|name-list-style=vanc}}</ref><ref name="John_Timmer_2019">{{cite web|url=https://arstechnica.com/science/2019/01/re-engineering-photosynthesis-gives-plants-a-40-growth-boost/| vauthors = Timmer J |title=Fixing photosynthesis by engineering it to recycle a toxic mistake|date=3 January 2019|work=Ars Technica|access-date=5 January 2019|name-list-style=vanc}}</ref><ref name="SouthCavanagh2019">{{cite journal | vauthors = South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR | title = Synthetic glycolate metabolism pathways stimulate crop growth and productivity in the field | journal = Science | volume = 363 | issue = 6422 | pages = eaat9077 | date = January 2019 | pmid = 30606819 | doi = 10.1126/science.aat9077 | pmc = 7745124 | doi-access = free }}</ref> Αυτό θα μπορούσε να βελτιώσει την [[βιοανάκριση]] του {{CO2}} και να είναι ταυτόχρονα μια σημαντική [[κλιματική αλλαγή]] στρατηγική και μια στρατηγική για την αύξηση των αποδόσεων των καλλιεργειών.
This could improve [[biosequestration]] of {{CO2}} and be both an important [[climate change]] strategy and a strategy to increase crop yields.<ref name=":0">{{Cite journal | vauthors = Furbank RT, Quick WP, Sirault XR |title=Improving photosynthesis and yield potential in cereal crops by targeted genetic manipulation: Prospects, progress and challenges|journal=Field Crops Research|volume=182|pages=19–29|doi=10.1016/j.fcr.2015.04.009|year=2015|doi-access=free}}</ref> Οι προσεγγίσεις που διερευνώνται περιλαμβάνουν τη μεταφορά γονιδίων RuBisCO από έναν οργανισμό σε άλλο οργανισμό, την κατασκευή της Rubisco activase από θερμόφιλα κυανοβακτήρια σε φυτά ευαίσθητα στη θερμοκρασία, αυξάνοντας το επίπεδο έκφρασης των υπομονάδων RuBisCO, εκφράζοντας τις μικρές αλυσίδες RuBisCO από το [[πλαστόμα | χλωροπλαστικό DNA]] και μεταβάλλοντας τα γονίδια RuBisCO για να αυξήσουμε την εξειδίκευση για το διοξείδιο του άνθρακα ή με άλλο τρόπο να αυξήσουμε τον ρυθμό στερέωσης του άνθρακα.
Approaches under investigation include transferring RuBisCO genes from one organism into another organism, engineering Rubisco activase from thermophilic cyanobacteria into temperature sensitive plants, increasing the level of expression of RuBisCO subunits, expressing RuBisCO small chains from the [[plastome|chloroplast DNA]], and altering RuBisCO genes to increase specificity for carbon dioxide or otherwise increase the rate of carbon fixation.<ref>{{cite journal | vauthors = Parry MA, Andralojc PJ, Mitchell RA, Madgwick PJ, Keys AJ | title = Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 54 | issue = 386 | pages = 1321–33 | date = May 2003 | pmid = 12709478 | doi = 10.1093/jxb/erg141 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ogbaga CC, Stepien P, Athar HU, Ashraf M | title = Engineering Rubisco activase from thermophilic cyanobacteria into high-temperature sensitive plants | journal = Critical Reviews in Biotechnology | volume = 38 | issue = 4 | pages = 559–572 | date = June 2018 | pmid = 28937283 | doi = 10.1080/07388551.2017.1378998 | s2cid = 4191791 }}</ref>
κκκ
=== Mutagenesis in plants ===
Γενικά, [[μεταλλαξογένεση που κατευθύνεται στον ιστότοπο]] του RuBisCO ήταν ως επί το πλείστον ανεπιτυχές,
In general, [[site-directed mutagenesis]] of RuBisCO has been mostly unsuccessful,<ref name=":0" /> αν και έχουν επιτευχθεί μεταλλαγμένες μορφές της πρωτεΐνης σε φυτά καπνού με είδη υπομονάδας C <sub> 4 </sub>,
though mutated forms of the protein have been achieved in tobacco plants with subunit C<sub>4</sub> species,<ref>{{cite journal | vauthors = Whitney SM, Sharwood RE, Orr D, White SJ, Alonso H, Galmés J | title = Isoleucine 309 acts as a C4 catalytic switch that increases ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (rubisco) carboxylation rate in Flaveria | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 108 | issue = 35 | pages = 14688–93 | date = August 2011 | pmid = 21849620 | pmc = 3167554 | doi = 10.1073/pnas.1109503108 | bibcode = 2011PNAS..10814688W }}</ref> και ένα RuBisCO με περισσότερα C <sub> 4 </sub> κινητικά χαρακτηριστικά έχουν επιτευχθεί στο ρύζι μέσω πυρηνικού μετασχηματισμού.
and a RuBisCO with more C<sub>4</sub>-like kinetic characteristics have been attained in rice via nuclear transformation.<ref>{{cite journal | vauthors = Ishikawa C, Hatanaka T, Misoo S, Miyake C, Fukayama H | title = Functional incorporation of sorghum small subunit increases the catalytic turnover rate of Rubisco in transgenic rice | journal = Plant Physiology | volume = 156 | issue = 3 | pages = 1603–11 | date = July 2011 | pmid = 21562335 | pmc = 3135941 | doi = 10.1104/pp.111.177030 }}</ref> Ισχυρή και αξιόπιστη μηχανική για απόδοση RuBisCO και άλλων ενζύμων στον κύκλο C <sub> 3 </sub> αποδείχθηκε ότι είναι δυνατή,
Robust and reliable engineering for yield of RuBisCO and other enzymes in the C<sub>3</sub> cycle was shown to be possible,<ref>{{Cite journal| vauthors = Stracquadanio G, Umeton R, Papini A, Lio P, Nicosia G |date=2010|title=Analysis and Optimization of C3 Photosynthetic Carbon Metabolism|url=https://ieeexplore.ieee.org/document/5521713|journal=2010 IEEE International Conference on BioInformatics and BioEngineering|location=Philadelphia, PA, USA|publisher=IEEE|pages=44–51|doi=10.1109/BIBE.2010.17|isbn=978-1-4244-7494-3|s2cid=5568464}}</ref> και επιτεύχθηκε για πρώτη φορά το 2019 μέσω μιας προσέγγισης συνθετικής βιολογίας.
and it was first achieved in 2019 through a synthetic biology approach.<ref>{{cite journal | vauthors = South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR | title = Synthetic glycolate metabolism pathways stimulate crop growth and productivity in the field | journal = Science | volume = 363 | issue = 6422 | pages = eaat9077 | date = January 2019 | pmid = 30606819 | pmc = 7745124 | doi = 10.1126/science.aat9077 }}</ref>
κκκ
Ένας τρόπος είναι να εισαχθούν παραλλαγές RuBisCO με φυσιολογικά υψηλές τιμές εξειδίκευσης, όπως αυτές από το [[κόκκινο άλγος]] '' 'Galdieria partita' 'στα φυτά. Αυτό μπορεί να βελτιώσει τη φωτοσυνθετική απόδοση των φυτών, αν και οι πιθανές αρνητικές επιπτώσεις δεν έχουν ακόμη μελετηθεί.
One avenue is to introduce RuBisCO variants with naturally high specificity values such as the ones from the [[red alga]] ''Galdieria partita'' into plants. This may improve the photosynthetic efficiency of crop plants, although possible negative impacts have yet to be studied.<ref>{{cite journal | vauthors = Whitney SM, Andrews TJ | title = Plastome-encoded bacterial ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RubisCO) supports photosynthesis and growth in tobacco | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 98 | issue = 25 | pages = 14738–43 | date = December 2001 | pmid = 11724961 | pmc = 64751 | doi = 10.1073/pnas.261417298 | bibcode = 2001PNAS...9814738W }}</ref> Οι εξελίξεις σε αυτόν τον τομέα περιλαμβάνουν την αντικατάσταση του ενζύμου καπνού με εκείνο του πορφυρού φωτοσυνθετικού βακτηρίου '' [[[Rhodospirillum rubrum]] ''.
Advances in this area include the replacement of the tobacco enzyme with that of the purple photosynthetic bacterium ''[[Rhodospirillum rubrum]]''.<ref>{{cite journal | vauthors = John Andrews T, Whitney SM | title = Manipulating ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase in the chloroplasts of higher plants | journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 414 | issue = 2 | pages = 159–69 | date = June 2003 | pmid = 12781767 | doi = 10.1016/S0003-9861(03)00100-0 }}</ref>
Το 2014, δημιουργήθηκαν δύο γραμμές μεταπλαστωτικού καπνού με λειτουργικό RuBisCO από το [[cyanobacterium]] '' [[Synechococcus]] elongatus '' PCC7942 (Se7942) αντικαθιστώντας το RuBisCO με τα μεγάλα και μικρά γονίδια υπομονάδας του ενζύμου Se7942, σε συνδυασμός είτε με το αντίστοιχο chaperone συγκρότησης Se7942, RbcX, είτε με εσωτερική καρβοξυσωματική πρωτεΐνη, CcmM35. Και οι δύο μεταλλάξεις είχαν αυξημένα ποσοστά σταθεροποίησης {{CO2}} όταν μετρήθηκαν ως μόρια άνθρακα ανά RuBisCO. Ωστόσο, τα μεταλλαγμένα φυτά αναπτύχθηκαν πιο αργά από ό, τι άγριου τύπου.
In 2014, two transplastomic tobacco lines with functional RuBisCO from the [[cyanobacterium]] ''[[Synechococcus]] elongatus'' PCC7942 (Se7942) were created by replacing the RuBisCO with the large and small subunit genes of the Se7942 enzyme, in combination with either the corresponding Se7942 assembly chaperone, RbcX, or an internal carboxysomal protein, CcmM35. Both mutants had increased {{CO2}} fixation rates when measured as carbon molecules per RuBisCO. However, the mutant plants grew more slowly than wild-type.<ref>{{cite journal | vauthors = Lin MT, Occhialini A, Andralojc PJ, Parry MA, Hanson MR | title = A faster Rubisco with potential to increase photosynthesis in crops | journal = Nature | volume = 513 | issue = 7519 | pages = 547–50 | date = September 2014 | pmid = 25231869 | pmc = 4176977 | doi = 10.1038/nature13776 | bibcode = 2014Natur.513..547L }}</ref>
κκκ
Μια πρόσφατη θεωρία διερευνά την αντιστάθμιση μεταξύ της σχετικής ιδιαιτερότητας (δηλαδή, την ικανότητα να ευνοείται η {{CO2}} σταθεροποίηση έναντι της {{Chem | O | 2}} ενσωμάτωσης, η οποία οδηγεί στην ενεργειακά σπατάλη της διαδικασίας [[φωτοαναπνοής]] ) και ο ρυθμός με τον οποίο σχηματίζεται το προϊόν. Οι συγγραφείς καταλήγουν στο συμπέρασμα ότι το RuBisCO μπορεί πράγματι να έχει εξελιχθεί για να φτάσει σε ένα σημείο «σχεδόν τελειότητας» σε πολλά φυτά (με ευρέως ποικίλες διαθεσιμότητες υποστρώματος και περιβαλλοντικές συνθήκες), επιτυγχάνοντας συμβιβασμό μεταξύ της ειδικότητας και του ρυθμού αντίδρασης.
A recent theory explores the trade-off between the relative specificity (i.e., ability to favour {{CO2}} fixation over {{Chem|O|2}} incorporation, which leads to the energy-wasteful process of [[photorespiration]]) and the rate at which product is formed. The authors conclude that RuBisCO may actually have evolved to reach a point of 'near-perfection' in many plants (with widely varying substrate availabilities and environmental conditions), reaching a compromise between specificity and reaction rate.<ref name=Tcherkez06>{{cite journal | vauthors = Tcherkez GG, Farquhar GD, Andrews TJ | title = Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 103 | issue = 19 | pages = 7246–51 | date = May 2006 | pmid = 16641091 | pmc = 1464328 | doi = 10.1073/pnas.0600605103 | bibcode = 2006PNAS..103.7246T }}</ref> Έχει επίσης προταθεί ότι η αντίδραση οξυγονάσης του RuBisCO εμποδίζει την εξάντληση του CO <sub> 2 </sub> κοντά στις ενεργές θέσεις του και παρέχει τη διατήρηση της οξειδοαναγωγικής κατάστασης των χλωροπλαστών.
It has been also suggested that the oxygenase reaction of RuBisCO prevents CO<sub>2</sub> depletion near its active sites and provides the maintenance of the chloroplast redox state.<ref>{{cite journal | vauthors = Igamberdiev AU | title = Control of Rubisco function via homeostatic equilibration of CO2 supply | journal = Frontiers in Plant Science | volume = 6 | pages = 106 | date = 2015 | pmid = 25767475 | pmc = 4341507 | doi = 10.3389/fpls.2015.00106 | doi-access = free }}</ref>
κκκ
Δεδομένου ότι η φωτοσύνθεση είναι ο πιο αποτελεσματικός φυσικός ρυθμιστής του [[διοξειδίου του άνθρακα στην ατμόσφαιρα της Γης]],
Since photosynthesis is the single most effective natural regulator of [[carbon dioxide in the Earth's atmosphere]],<ref>{{cite journal | vauthors = Igamberdiev AU, Lea PJ | title = Land plants equilibrate O2 and CO2 concentrations in the atmosphere | journal = Photosynthesis Research | volume = 87 | issue = 2 | pages = 177–94 | date = February 2006 | pmid = 16432665 | doi = 10.1007/s11120-005-8388-2 | s2cid = 10709679 }}</ref> ένα βιοχημικό μοντέλο αντίδρασης RuBisCO χρησιμοποιείται ως βασική μονάδα μοντέλων κλιματικής αλλαγής. Έτσι, ένα σωστό μοντέλο αυτής της αντίδρασης είναι απαραίτητο για τη βασική κατανόηση των σχέσεων και των αλληλεπιδράσεων των περιβαλλοντικών μοντέλων.
a biochemical model of RuBisCO reaction is used as the core module of climate change models. Thus, a correct model of this reaction is essential to the basic understanding of the relations and interactions of environmental models.
κκκ
 
=== Έκφραση σε βακτηριακούς ξενιστές ===
Υπάρχουν επί του παρόντος πολύ λίγες αποτελεσματικές μέθοδοι για την έκφραση του λειτουργικού φυτού Rubisco σε βακτηριακούς ξενιστές για μελέτες γενετικής χειραγώγησης. Αυτό οφείλεται σε μεγάλο βαθμό στην απαίτηση του Rubisco για πολύπλοκα κυτταρικά μηχανήματα για τη βιογένεση και τη μεταβολική του συντήρηση, συμπεριλαμβανομένων των πυρηνικών κωδικοποιημένων υπομονάδων RbcS, οι οποίες εισάγονται συνήθως σε [[χλωροπλάστες]] ως ξεδιπλωμένες πρωτεΐνες.
There currently are very few effective methods for expressing functional plant Rubisco in bacterial hosts for genetic manipulation studies. This is largely due to Rubisco's requirement of complex cellular machinery for its biogenesis and metabolic maintenance including the nuclear-encoded RbcS subunits, which are typically imported into [[chloroplast]]s as unfolded proteins.<ref>{{cite journal | vauthors = Bracher A, Whitney SM, Hartl FU, Hayer-Hartl M | title = Biogenesis and Metabolic Maintenance of Rubisco | journal = Annual Review of Plant Biology | volume = 68 | pages = 29–60 | date = April 2017 | pmid = 28125284 | doi = 10.1146/annurev-arplant-043015-111633 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Sjuts I, Soll J, Bölter B | title = Import of Soluble Proteins into Chloroplasts and Potential Regulatory Mechanisms | language = English | journal = Frontiers in Plant Science | volume = 8 | pages = 168 | date = 2017 | pmid = 28228773 | pmc = 5296341 | doi = 10.3389/fpls.2017.00168 | doi-access = free }}</ref> Επιπλέον, η επαρκής έκφραση και αλληλεπίδραση με τη Rubisco activase αποτελούν επίσης μεγάλες προκλήσεις.
Furthermore, sufficient expression and interaction with Rubisco activase are major challenges as well.<ref>{{Cite journal| vauthors = Parry MA |date=2003-05-01|title=Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation|journal=Journal of Experimental Botany|language=en|volume=54|issue=386|pages=1321–1333|doi=10.1093/jxb/erg141|pmid=12709478|issn=0022-0957|doi-access=free}}</ref> Μια επιτυχημένη μέθοδος έκφρασης του Rubisco στο [[Escherichia coli | E. coli]] περιλαμβάνει τη συν-έκφραση πολλαπλών χλωροπλαστικών καπερόνων, αν και αυτό έχει αποδειχθεί μόνο για το '' [[Arabidopsis thaliana]] '' Rubisco.
One successful method for expression of Rubisco in [[Escherichia coli|E. coli]] involves the co-expression of multiple chloroplast chaperones, though this has only been shown for ''[[Arabidopsis thaliana]]'' Rubisco.<ref>{{cite journal | vauthors = Aigner H, Wilson RH, Bracher A, Calisse L, Bhat JY, Hartl FU, Hayer-Hartl M | title = E. coli with five chloroplast chaperones including BSD2 | journal = Science | volume = 358 | issue = 6368 | pages = 1272–1278 | date = December 2017 | pmid = 29217567 | doi = 10.1126/science.aap9221 | bibcode = 2017Sci...358.1272A | url = https://www.dora.lib4ri.ch/psi/islandora/object/psi%3A3608/datastream/PDF/view | doi-access = free }}</ref>
κκκ
 
== Εξάντληση σε πρωτεομικές μελέτες Depletion in proteomic studies ==
Λόγω της μεγάλης αφθονίας του στα φυτά (γενικά το 40% της συνολικής περιεκτικότητας σε πρωτεΐνες), το RuBisCO συχνά εμποδίζει την ανάλυση σημαντικών πρωτεϊνών σηματοδότησης όπως [[παράγοντας μεταγραφής]] s, [[κινάσης]] και ρυθμιστικών πρωτεϊνών που βρίσκονται σε χαμηλότερη αφθονία (10-100 μόρια ανά κύτταρο) εντός των φυτών.
Due to its high abundance in plants (generally 40% of the total protein content), RuBisCO often impedes analysis of important signaling proteins such as [[transcription factor]]s, [[kinase]]s, and regulatory proteins found in lower abundance (10-100 molecules per cell) within plants.<ref name=":1">{{Cite book|title=Proteomic applications in biology| vauthors = Heazlewood J |publisher=InTech Manhattan|year=2012|isbn=978-953-307-613-3|location=New York}}</ref> Για παράδειγμα, η χρήση [[φασματομετρία μάζας]] σε μείγματα φυτικών πρωτεϊνών θα είχε ως αποτέλεσμα πολλαπλές έντονες κορυφές υπομονάδας RuBisCO που παρεμβαίνουν και αποκρύπτουν εκείνες άλλων πρωτεϊνών.
For example, using [[mass spectrometry]] on plant protein mixtures would result in multiple intense RuBisCO subunit peaks that interfere and hide those of other proteins.
κκκ
Πρόσφατα, μία αποτελεσματική μέθοδος για την καθίζηση του RuBisCO περιλαμβάνει τη χρήση διαλύματος [θειικής πρωτεμίνης].
Recently, one efficient method for precipitating out RuBisCO involves the usage of [[protamine sulfate]] solution.<ref>{{cite book | vauthors = Gupta R, Kim ST | title = Proteomic Profiling | chapter = Depletion of RuBisCO protein using the protamine sulfate precipitation method | series = Methods in Molecular Biology | volume = 1295 | pages = 225–33 | date = 2015 | pmid = 25820725 | doi = 10.1007/978-1-4939-2550-6_17 | publisher = Humana Press | location = New York, NY | isbn = 978-1-4939-2549-0 }}</ref> Άλλες υπάρχουσες μέθοδοι εξάντλησης του RuBisCO και μελέτης πρωτεϊνών χαμηλότερης αφθονίας περιλαμβάνουν τεχνικές [[κλασματοποίησης]] με ασβέστιο και φυτικό άλας,
Other existing methods for depleting RuBisCO and studying lower abundance proteins include [[fractionation]] techniques with calcium and phytate,<ref>{{cite journal | vauthors = Krishnan HB, Natarajan SS | title = A rapid method for depletion of Rubisco from soybean (Glycine max) leaf for proteomic analysis of lower abundance proteins | journal = Phytochemistry | volume = 70 | issue = 17–18 | pages = 1958–64 | date = December 2009 | pmid = 19766275 | doi = 10.1016/j.phytochem.2009.08.020 }}</ref> [[ηλεκτροφόρηση γέλης]] με πολυαιθυλενογλυκόλη,
[[gel electrophoresis]] with polyethylene glycol,<ref>{{cite journal | vauthors = Kim ST, Cho KS, Jang YS, Kang KY | title = Two-dimensional electrophoretic analysis of rice proteins by polyethylene glycol fractionation for protein arrays | journal = Electrophoresis | volume = 22 | issue = 10 | pages = 2103–9 | date = June 2001 | pmid = 11465512 | doi = 10.1002/1522-2683(200106)22:10<2103::aid-elps2103>3.0.co;2-w }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D | title = Polyethylene glycol fractionation improved detection of low-abundant proteins by two-dimensional electrophoresis analysis of plant proteome | journal = Phytochemistry | volume = 67 | issue = 21 | pages = 2341–8 | date = November 2006 | pmid = 16973185 | doi = 10.1016/j.phytochem.2006.08.005 }}</ref> [[affinity chromatography]],<ref>{{cite journal | vauthors = Cellar NA, Kuppannan K, Langhorst ML, Ni W, Xu P, Young SA | title = Cross species applicability of abundant protein depletion columns for ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase | journal = Journal of Chromatography B | volume = 861 | issue = 1 | pages = 29–39 | date = January 2008 | pmid = 18063427 | doi = 10.1016/j.jchromb.2007.11.024 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Agrawal GK, Jwa NS, Rakwal R | title = Rice proteomics: ending phase I and the beginning of phase II | journal = Proteomics | volume = 9 | issue = 4 | pages = 935–63 | date = February 2009 | pmid = 19212951 | doi = 10.1002/pmic.200800594 | s2cid = 2455432 }}</ref> και συσσωμάτωση χρησιμοποιώντας [[Dithiothreitol | DTT]],
and aggregation using [[Dithiothreitol|DTT]],<ref>{{Cite journal | vauthors = Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR |date= July 2008 |title= The effect of DTT in protein preparations for proteomic analysis: Removal of a highly abundant plant enzyme, ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase|journal=Journal of Plant Biology|language=en|volume=51|issue=4|pages=297–301|doi=10.1007/BF03036130|s2cid= 23636617 |issn=1226-9239}}</ref>
αν και αυτές οι μέθοδοι είναι πιο χρονοβόρες και λιγότερο αποτελεσματικές σε σύγκριση με την καθίζηση θειικής πρωτεμίνης.
though these methods are more time-consuming and less efficient when compared to protamine sulfate precipitation.<ref name=":1" />
κκκ
 
== Φυλογενετικές μελέτες ==
Το γονίδιο χλωροπλάστη "rbc''L, το οποίο κωδικοποιεί τη μεγάλη υπομονάδα του RuBisCO έχει χρησιμοποιηθεί ευρέως ως κατάλληλο [[τόπος (γενετική] | τόπος]] για ανάλυση [[φυλογενετικής]] στην [[ταξινόμηση φυτών]] Ε
The chloroplast gene ''rbc''L, which codes for the large subunit of RuBisCO has been widely used as an appropriate [[locus (genetics)|locus]] for analysis of [[phylogenetics]] in [[plant taxonomy]].{{sfn|Chase et al|1993}}
κκκ
=== Εξέλιξη του RuBisCO ===
Με την εξέλιξη του μονοπατιού στερέωσης C <sub> 4 </sub> σε ορισμένα είδη φυτών, το C <sub> 3 </sub> RuBisCO εξελίχθηκε για να έχει ταχύτερο κύκλο εργασιών {{CO2}} με αντάλλαγμα χαμηλότερη εξειδίκευση ως αποτέλεσμα του μεγαλύτερου εντοπισμού {{CO2}} από το [[κύτταρο μεσοφύλλης]] s στα [[κύτταρα θήκης δέσμης]].
With the evolution of the C<sub>4</sub>-fixation pathway in certain species of plants, C<sub>3</sub> RuBisCO evolved to have faster turnover of {{CO2}} in exchange for lower specificity as a result of the greater localization of {{CO2}} from the [[mesophyll cell]]s into the [[bundle sheath cells]].<ref>{{cite journal | vauthors = Sage RF, Sage TL, Kocacinar F | title = Photorespiration and the evolution of C4 photosynthesis | journal = Annual Review of Plant Biology | volume = 63 | pages = 19–47 | date = 2012 | pmid = 22404472 | doi = 10.1146/annurev-arplant-042811-105511 | s2cid = 24199852 | url = https://semanticscholar.org/paper/6bcf761b5c2d9d09d21ea03722215c4be077e734 }}</ref> Αυτό επιτεύχθηκε μέσω της ενίσχυσης της διαμορφωτικής ευελιξίας της μετάβασης «ανοικτού-κλειστού» στον [[Κύκλο Calvin]]. Εργαστηριακές φυλογενετικές μελέτες έχουν δείξει ότι αυτή η εξέλιξη περιορίστηκε από την αντιστάθμιση μεταξύ σταθερότητας και δραστηριότητας που προκλήθηκε από τη σειρά απαραίτητων [[μετάλλαξης]] για το C <sub> 4 </sub> RuBisCO.
This was achieved through enhancement of conformational flexibility of the “open-closed” transition in the [[Calvin Cycle]]. Laboratory-based phylogenetic studies have shown that this evolution was constrained by the trade-off between stability and activity brought about by the series of necessary [[mutation]]s for C<sub>4</sub> RuBisCO.<ref name=":3">{{cite journal | vauthors = Studer RA, Christin PA, Williams MA, Orengo CA | title = Stability-activity tradeoffs constrain the adaptive evolution of RubisCO | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 111 | issue = 6 | pages = 2223–8 | date = February 2014 | pmid = 24469821 | pmc = 3926066 | doi = 10.1073/pnas.1310811111 | bibcode = 2014PNAS..111.2223S }}</ref> Επιπλέον, για να διατηρηθούν οι αποσταθεροποιητικές μεταλλάξεις, προηγήθηκε η εξέλιξη στο C <sub> 4 </sub> RuBisCO από μια περίοδο κατά την οποία οι μεταλλάξεις έδωσαν στο ένζυμο αυξημένη σταθερότητα, δημιουργώντας ένα ρυθμιστικό για τη διατήρηση και διατήρηση των μεταλλάξεων που απαιτούνται για C < sub> 4 </sub> RuBisCO. Για να βοηθήσει με αυτή τη ρυθμιστική διαδικασία, το νεοεξελιγμένο ένζυμο βρέθηκε να έχει αναπτύξει περαιτέρω μια σειρά σταθεροποιητικών μεταλλάξεων. Ενώ το RuBisCO συσσωρεύει πάντα νέες μεταλλάξεις, οι περισσότερες από αυτές τις μεταλλάξεις που έχουν επιβιώσει δεν είχαν σημαντικές επιπτώσεις στη σταθερότητα της πρωτεΐνης. Οι αποσταθεροποιητικές μεταλλάξεις C <sub> 4 </sub> στο RuBisCO υποστηρίχθηκαν από περιβαλλοντικές πιέσεις όπως χαμηλές συγκεντρώσεις {{CO2}}, απαιτώντας θυσία σταθερότητας για νέες προσαρμοστικές λειτουργίες.
Moreover, in order to sustain the destabilizing mutations, the evolution to C<sub>4</sub> RuBisCO was preceded by a period in which mutations granted the enzyme increased stability, establishing a buffer to sustain and maintain the mutations required for C<sub>4</sub> RuBisCO. To assist with this buffering process, the newly-evolved enzyme was found to have further developed a series of stabilizing mutations. While RuBisCO has always been accumulating new mutations, most of these mutations that have survived have not had significant effects on protein stability. The destabilizing C<sub>4</sub> mutations on RuBisCO has been sustained by environmental pressures such as low {{CO2}} concentrations, requiring a sacrifice of stability for new adaptive functions.<ref name=":3" />
κκκ
 
==Ιστορικό του όρου==
Ο όρος "RuBisCO" επινοήθηκε χιουμοριστικά το 1979, από τον [[David Eisenberg]] σε ένα σεμινάριο που τιμούσε τη συνταξιοδότηση του πρώιμου, εξέχοντος ερευνητή του RuBisCO, [[Sam Wildman]], και υπαινίχθηκε επίσης την εμπορική ονομασία σνακ »[[ [Nabisco]] "σε σχέση με τις προσπάθειες του Wildman να δημιουργήσει ένα βρώσιμο συμπλήρωμα πρωτεΐνης από φύλλα καπνού.
The term "RuBisCO" was coined humorously in 1979, by [[David Eisenberg]] at a seminar honouring the retirement of the early, prominent RuBisCO researcher, [[Sam Wildman]], and also alluded to the snack food trade name "[[Nabisco]]" in reference to Wildman's attempts to create an edible protein supplement from tobacco leaves.<ref>{{cite journal | vauthors = Wildman SG | title = Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) | journal = Photosynthesis Research | volume = 73 | issue = 1–3 | pages = 243–50 | year = 2002 | pmid = 16245127 | doi = 10.1023/A:1020467601966 | s2cid = 7622999 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Portis AR, Parry MA | title = Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective | journal = Photosynthesis Research | volume = 94 | issue = 1 | pages = 121–43 | date = October 2007 | pmid = 17665149 | doi = 10.1007/s11120-007-9225-6 | s2cid = 39767233 }}</ref>
κκκ
Η κεφαλαιοποίηση του ονόματος έχει συζητηθεί εδώ και πολύ καιρό. Μπορεί να κεφαλαιοποιηθεί για κάθε γράμμα με το πλήρες όνομα ('' 'R' '' ib '' 'u' '' lose-1,5 '' 'bis' '' phosphate '' 'c' '' arboxylase/' '' o '' 'ξυγενάση), αλλά έχει επίσης υποστηριχθεί ότι πρέπει να είναι όλα με πεζά γράμματα (rubisco), παρόμοια με άλλους όρους όπως το scuba ή το laser.
The capitalization of the name has been long debated. It can be capitalized for each letter of the full name ('''R'''ib'''u'''lose-1,5 '''bis'''phosphate '''c'''arboxylase/'''o'''xygenase), but it has also been argued that is should all be in lower case (rubisco), similar to other terms like scuba or laser.<ref name="sharkey2018">{{cite journal | vauthors = Sharkey TD | title = Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle | journal = Photosynthesis Research | volume = 140 | issue = 2 | pages = 235–252 | date = May 2019 | pmid = 30374727 | doi = 10.1007/s11120-018-0600-2 | osti = 1607740 | s2cid = 53092349 | author-link = Thomas D. Sharkey }}</ref>
κκκ
 
== Παραπομπές ==
{{Reflist|32em}}
κκκ
[[Image:RuBisCOL2S2.png|thumb|right|''Figure 3''. In this figure, each protein chain in the (LS)<sub>2</sub> complex is given its own color for easy identification.]]
<!-- Deleted image removed: [[Image:RuBisCO.jpg|thumb|right|''Figure 4''. Charged domains [<span style="color:#ff0000;">red</span>(<big>-</big>), <span style="color:#0000ff;">blue</span>(+)] on [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?form=6&db=t&Dopt=s&uid=30476 RuBisCO] allow it to assemble into tightly packed multi-meric complexes, maximizing the number of copies of this inefficient enzyme inside plant cells.]] -->
κκκ
==Βιβλιογραφία==
{{refbegin}}
* {{cite journal | vauthors = Chase MW, Soltis DE, Olmstead RG, Morgan D, Les DH, Mishler BD, etal |title=Phylogenetics of Seed Plants: An Analysis of Nucleotide Sequences from the Plastid Gene ''rbc''L|journal=[[Annals of the Missouri Botanical Garden]]|date=1993|volume=80|issue=3|pages=528–580|doi=10.2307/2399846|ref={{harvid|Chase et al|1993}}|jstor=2399846|url=https://spectrum.library.concordia.ca/6741/1/Dayanandan_AnnalsMissouriBotanicalGardens_1993.pdf|hdl=1969.1/179875|hdl-access=free}}
* {{cite journal | vauthors = Sugawara H, Yamamoto H, Shibata N, Inoue T, Okada S, Miyake C, Yokota A, Kai Y | title = Crystal structure of carboxylase reaction-oriented ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from a thermophilic red alga, Galdieria partita | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 274 | issue = 22 | pages = 15655–61 | date = May 1999 | pmid = 10336462 | doi = 10.1074/jbc.274.22.15655 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Portis AR, Parry MA | title = Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective | journal = Photosynthesis Research | volume = 94 | issue = 1 | pages = 121–43 | date = October 2007 | pmid = 17665149 | doi = 10.1007/s11120-007-9225-6 | s2cid = 39767233 }}
* {{cite journal | vauthors = Ashida H, Danchin A, Yokota A | title = Was photosynthetic RuBisCO recruited by acquisitive evolution from RuBisCO-like proteins involved in sulfur metabolism? | journal = Research in Microbiology | volume = 156 | issue = 5–6 | pages = 611–8 | year = 2005 | pmid = 15950120 | doi = 10.1016/j.resmic.2005.01.014 }}
* {{cite journal | vauthors = Marcus Y, Altman-Gueta H, Finkler A, Gurevitz M | title = Mutagenesis at two distinct phosphate-binding sites unravels their differential roles in regulation of Rubisco activation and catalysis | journal = Journal of Bacteriology | volume = 187 | issue = 12 | pages = 4222–8 | date = June 2005 | pmid = 15937184 | pmc = 1151729 | doi = 10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005 }}
{{refend}}
κκκ
== Εξωτερικοί σύνδσμοι ==
*[https://web.archive.org/web/20050316092319/http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb2/part1/dark.htm See here for the mechanism of the RuBisCO-catalysed reaction]
*[https://dx.doi.org/10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 Rubisco: RCSB PDB Molecule of the Month]
*[http://www.expasy.org/spotlight/back_issues/sptlt038.shtml The Plant Kingdom's sloth: ''Protein Spotlight'' article on the "slothful" enzyme Rubisco]
κκκ
{{Carbon-carbon lyases}}
{{Enzymes}}
κκκ
[[Κατηγορία:Φωτοσύνθεση]]
Ανακτήθηκε από "https://el.wikipedia.org/wiki/Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο"