Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

 
==== Δέσιμο RuBP Binding RuBP ====
CarbamylationΗ ofκαρβαμυλίωση theτης ε-aminoαμινο groupομάδας ofτου Lys201 isσταθεροποιείται stabilizedμε byσυντονισμό coordinationμε with theτο Mg<sup>2+</sup>.<ref>{{cite journal | vauthors = Lorimer GH, Miziorko HM | title = Carbamate formation on the epsilon-amino group of a lysyl residue as the basis for the activation of ribulosebisphosphate carboxylase by CO2 and Mg2+ | journal = Biochemistry | volume = 19 | issue = 23 | pages = 5321–8 | date = November 1980 | pmid = 6778504 | doi = 10.1021/bi00564a027 }}</ref> Αυτή η αντίδραση περιλαμβάνει σύνδεση των καρβοξυλικών άκρων του Asp203 και Glu204 στο ιόν Mg <sup> 2+ </sup>. Το υπόστρωμα RuBP δεσμεύει το Mg <sup> 2+ </sup> μετατοπίζοντας δύο από τους τρεις υδατοσυνδέτες.
Η καρβαμυλίωση της ε-αμινο ομάδας του Lys201 σταθεροποιείται με συντονισμό με το Mg <sup> 2+ </sup>.
==== Ενολοποίηση ====
Carbamylation of the ε-amino group of Lys201 is stabilized by coordination with the Mg<sup>2+</sup>.<ref>{{cite journal | vauthors = Lorimer GH, Miziorko HM | title = Carbamate formation on the epsilon-amino group of a lysyl residue as the basis for the activation of ribulosebisphosphate carboxylase by CO2 and Mg2+ | journal = Biochemistry | volume = 19 | issue = 23 | pages = 5321–8 | date = November 1980 | pmid = 6778504 | doi = 10.1021/bi00564a027 }}</ref> Αυτή η αντίδραση περιλαμβάνει σύνδεση των καρβοξυλικών άκρων του Asp203 και Glu204 στο ιόν Mg <sup> 2+ </sup>. Το υπόστρωμα RuBP δεσμεύει το Mg <sup> 2+ </sup> μετατοπίζοντας δύο από τους τρεις υδατοσυνδέτες.
^^^Η ενοποίησηενολοποίηση του RuBP είναι η μετατροπή του κετοταυτομερούς του RuBP σε μια ενδιόλη (ate). [[Τατομερισμός κετο -ενόλης | Ενοποίηση]] ξεκινά με αποπρωτονίωση στο C3. Η ενζυμική βάση σε αυτό το βήμα έχει συζητηθεί,
This reaction involves binding of the carboxylate termini of Asp203 and Glu204 to the Mg<sup>2+</sup> ion. The substrate RuBP binds Mg<sup>2+</sup> displacing two of the three aquo ligands.<ref name="catalysis"/><ref name="genbase">{{cite journal | vauthors = Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH | title = Mechanism of Rubisco: The Carbamate as General Base | journal = Chemical Reviews | volume = 98 | issue = 2 | pages = 549–562 | date = April 1998 | pmid = 11848907 | doi = 10.1021/cr970010r }}</ref><ref name ="and1989">{{cite journal | vauthors = Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH |title=Crystal structure of the active site of ribulose-bisphosphate carboxylase |journal=Nature |date=1989 |volume=337 |issue=6204 |pages=229–234|doi=10.1038/337229a0 |bibcode=1989Natur.337..229A |s2cid=4370073 }}</ref>
Enolisation of RuBP is the conversion of the keto tautomer of RuBP to an enediol(ate). [[Keto–enol tautomerism|Enolisation]] is initiated by deprotonation at C3. The enzyme base in this step has been debated,<ref name="genbase">{{cite journal|vauthors=Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH|title=Mechanism of Rubisco: The Carbamate as General Base|journal=Chemical Reviews|volume=98|issue=2|pages=549–562|date=April 1998|pmid=11848907|doi=10.1021/cr970010r}}</ref><ref name="harpel">{{cite journal | vauthors = Hartman FC, Harpel MR | title = Structure, function, regulation, and assembly of D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 63 | pages = 197–234 | year = 1994 | pmid = 7979237 | doi = 10.1146/annurev.bi.63.070194.001213 }}</ref> αλλά οι στερικοί περιορισμοί που παρατηρούνται στις κρυσταλλικές δομές έχουν κάνει το Lys201 τον πιο πιθανό υποψήφιο.
κκκ
==== Ενοποίηση Enolisation ====
Η ενοποίηση του RuBP είναι η μετατροπή του κετοταυτομερούς του RuBP σε μια ενδιόλη (ate). [[Τατομερισμός κετο -ενόλης | Ενοποίηση]] ξεκινά με αποπρωτονίωση στο C3. Η ενζυμική βάση σε αυτό το βήμα έχει συζητηθεί,
Enolisation of RuBP is the conversion of the keto tautomer of RuBP to an enediol(ate). [[Keto–enol tautomerism|Enolisation]] is initiated by deprotonation at C3. The enzyme base in this step has been debated,<ref name="genbase"/><ref name="harpel">{{cite journal | vauthors = Hartman FC, Harpel MR | title = Structure, function, regulation, and assembly of D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 63 | pages = 197–234 | year = 1994 | pmid = 7979237 | doi = 10.1146/annurev.bi.63.070194.001213 }}</ref> αλλά οι στερικοί περιορισμοί που παρατηρούνται στις κρυσταλλικές δομές έχουν κάνει το Lys201 τον πιο πιθανό υποψήφιο.
but the steric constraints observed in crystal structures have made Lys201 the most likely candidate.<ref name="catalysis"/> Συγκεκριμένα, το καρβαμικό οξυγόνο στο Lys201 που δεν συντονίζεται με το ιόν Mg αποπρωτονώνει τον άνθρακα C3 του RuBP για να σχηματίσει ένα 2,3-ενδιοδιόλιο.
Specifically, the carbamate oxygen on Lys201 that is not coordinated with the Mg ion deprotonates the C3 carbon of RuBP to form a 2,3-enediolate.<ref name="genbase"/><ref name ="and1989">{{cite journal|vauthors=Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH|title=Crystal structure of the active site of ribulose-bisphosphate carboxylase|journal=Nature|date=1989|volume=337|issue=6204|pages=229–234|doi=10.1038/337229a0|bibcode=1989Natur.337..229A|s2cid=4370073}}</ref>
κκκ
==== Carboxylation====